리보핵산가수분해효소 III
Ribonuclease III리보핵산가수분해효소II 도메인 | |||||||||||
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![]() 이중 가닥 RNA와 상호작용하는 리보핵산가수분해효소 III 구조. | |||||||||||
식별자 | |||||||||||
기호. | RNase_III | ||||||||||
팜 | PF00636 | ||||||||||
인터프로 | IPR000999 | ||||||||||
프로 사이트 | PDOC00448 | ||||||||||
SCOP2 | 1jfz / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
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리보핵산가수분해효소 III(RNase III 또는 RNase C)([1]BRENDA 3.1.26.3)는 dsRNA를 인식하고 특정 표적 위치에서 분해하여 성숙한 RNA로 변환하는 리보핵산가수분해효소이다.[2]이들 효소는 RNase III [3]도메인으로 표시된 리보핵산가수분해효소 도메인으로 특징지어지는 엔도리보핵산가수분해효소 그룹이다.이들은 세포 내 어디에서나 볼 수 있는 화합물이며 RNA 전구체 합성, RNA 사일링, pnp 자동 [4][5]조절 메커니즘과 같은 경로에서 중요한 역할을 한다.
RNAase III의 종류
RNase III 슈퍼패밀리는 1, 2, 3, 4개의 기존 클래스로 나뉩니다.각 클래스는 도메인 [6]구조에 의해 정의됩니다.
클래스 1 RNase III
- Class 1 RNase III 효소는 dsRNA를 여러 서브유닛으로 분해하는 기능을 하는 균질체 구조를 가진다.그것은 Mg 의존성2+ 엔도핵산가수분해효소이며 주로 박테리아와 박테리오파지에서 발견된다.Class 1 RNase III는 [7]시아노박테리아로부터의 수평 유전자 이동의 결과로 의심되었던 글로머미코탄 균류에서 발견되었다.이 세분류의 RNase III 중에는 대장균의 rnc가 있다.전형적으로 클래스 I 효소는 단일 RNase III 도메인(RIIID)에 이어 dsRNA 결합 도메인(dsRBD)[6]을 갖는다.그들은 리보솜 RNA(rRNA), 작은 핵 RNA(snRNA) 및 작은 핵 RNA(snoRNA)의 전구체를 처리한다.Class 1 RNase III의 기본 dsRNA 분할 기능은 존재하는 대부분의 생물에서 유지된다.하지만, 많은 종에서 기능이 바뀌었고 다른 또는 추가적인 생물학적 [8]역할을 맡았다.
클래스 2 RNase III
- 클래스 II는 N 터미널 도메인(NTD), RIID 및 dsRBD의 존재로 정의됩니다.Class II는 몇몇 곰팡이 [6]종에서 발견된다.이들은 rRNA, snRNA 및 snoRNA의 전구체를 처리합니다.
- 클래스 2 RNase III [11]도메인을 가진 효모핵산가수분해효소:
- RNT1(UniProtKB Q02555) - S. cerevisaee - 이 RNase III는 rDNA의 전사 및 처리, 말단 루프의 분열을 통한 U2 snRNA의 3' 말단 형성, 세포벽 응력 반응 및 분해, 형태 형성 검사점 유전자 [12]조절에 관여한다.
클래스 3 RNase III
클래스 4 RNase III
- Class 4 RNase III는 RNA 간섭(RNAi)[15]에서 기능하는 것으로 알려진 다이서 계열의 효소를 포함한다.클래스 4 III RNase는 S-RNase 성분이다.장미과, 솔라나과, 플랜타기나과의 자기부적합계 성분이다.그들은 다양한 환경 스트레스 [16]시나리오에 대처하기 위해 모집된다.
- 다이서 효소는 dsRNA 기질을 21~27뉴클레오티드 길이의 [17]개별 크기의 작은 RNA 조각으로 처리한다.다이서에는 N 말단 헬리케이스/A가 있습니다.알 수 없는 함수의 다른 도메인이 이어지는 TPase 도메인.또한 중앙에 위치한 PAZ 도메인과 1개의 dsRBD 및 2개의 RNase III 촉매 [18]도메인을 포함하는 C-terminal 구성으로 구성됩니다.다이서의 상호작용은 TRBP, PACT,[19] Ago2를 포함한 다른 단백질과 함께 일어난다.Dicer에 의해 생산되는 RNA는 RNAi와 [17]관련된 경로를 통해 동족 유전자의 특정한 침묵의 연속에 대한 가이드 역할을 한다.
RNase III 도메인을 포함하는 인간 단백질
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
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