Пређи на садржај

Антитело

С Википедије, слободне енциклопедије
Структура антитела

Антитело или имуноглобулин (према међународној конвенцији обележавају се са Ig) је саставни део имунитета. Антитело је гликопротеин који се производи као резултат стимуланса антигена. Антитела су присутна у крви, лимфном систему, ткивима, као и мембранама слузокоже.[1] Када се гликопротеини електрофорезом анализирају на основу њиховог наелектрисања, добијамо следећи резултат: постојање пет врста молекула имуноглобулина:[2]

Као што можемо да видимо на графикону, гама глобулин је најшири и разлог томе је што се гама глобулин састоји од пет подкласа имуноглобулина, који су најактивнији у имуном систему: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE. Ови имуноглобулини се разликују међу собом на основу молекуларне тежине, структуре, наелектрисања, секвенца амино киселина и угљеник хидрата.[5]

Структура имуноглобулина

[уреди | уреди извор]

Антитела су гликопротеини симетричне структуре изграђени од два идентична лака и два идентична тешка ланца. Продукују се у форми интегралних мембранских протеина на површини Б-лимфоцитa и у секретованој форми од стране антигеном стимулисаних Б-ћелија која су дистрибуирана у плазми, мукозним секретима и интерстицијалној течности. Асоцијације лаког са тешким ланцем, као и између два тешка ланца, су остварене посредством дисулфидних веза. Тешки и лаки ланци се састоје од амино-терминалног варијабилног (V) региона и карбокси-терминалног константног (C) региона.[6]

Варијабилни региони учествују у препознавању антигена и поседују капацитет да вежу огроман број структурно различитих антигена. Варијабилни регион једног тешког ланца (VH) и варијабилни регион једног лаког ланца (VL) су наспрамни један другом и формирају антиген-везујуће место, тако да молекул антитела садржи два антиген-везујућа места.

У оквиру варијабилних региона тешких и лаких ланаца налазе се три хиперваријабилна региона око 10 аминокиселина дужине у којима је највећим делом сконцентрисана разлика у секвенци између различитих антитела. Хиперваријабилни региони VL и VH домена заједно у тродимензионалном простору формирају површину која је комплементарна тродимензионалној структури везаног антигена, одакле и потиче њихов назив, региони који детерминишу комплементарност (complementarity determining regions, CDRS). Почев од амино-краја названи су CDR1, CDR2 и најваријабилнији међу њима, CDR3.

Константни регион тешких ланаца посредује у ефекторским функцијама. Антитела се могу поделити на различите класе и субкласе на основу структурних разлика у оквиру константних региона тешких ланаца. Класе антитела, или изотипови, су IgA, IgD, IgE, IgG и IgM. Константни региони тешких ланаца свих антитела једног изотипа имају истоветну аминокиселинску секвенцу.

Секретовани IgG и IgE и сви мембрански Ig молекули су мономерни, за разлику од секретованих IgM и IgA који формирају мултимерне комплексе.

Постоје две класе, или изотипови, лаких ланаца κ и λ који се међусобно разликују по карбокси-терминалном константном региону.

Молекули антитела су флексибилни захваљујући зглобном региону, дужине од 10 до преко 60 аминокиселина, лоцираном у константном региону.

  1. ^ Plummer, D. T (1994). Introducció a la bioquímica pràctica. Edicions de la Universitat de Barcelona. ISBN 9788447504572. .
  2. ^ Даринка Кораћевић; Гордана Бјелаковић; Видосава Ђорђевић: Биохемија. ISBN 978-86-387-0622-8. , Савремена администрација.
  3. ^ Haefliger DN, Moskaitis JE, Schoenberg DR, Wahli W (октобар 1989). „Amphibian albumins as members of the albumin, alpha-fetoprotein, vitamin D-binding protein multigene family”. Journal of Molecular Evolution. 29 (4): 344—54. .
  4. ^ „Alpha-Globulins. Alpha globulins consist of two principal fractions, α1 and α2.”. Приступљено 2023-07-26. 
  5. ^ „MeSH Browser”. meshb.nlm.nih.gov. Приступљено 2021-01-18. 
  6. ^ Rhoades, Rodney; Pflanzer, Richard G (2003). Human physiology (на језику: енглески). Australia; Pacific Grove, Calif.: Thomson : Brooks/Cole. ISBN 978-0-534-46251-2. OCLC 57230000. 

Спољашње везе

[уреди | уреди извор]