Idi na sadržaj

Triptofan

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
L-Triptofan

Općenito
Hemijski spojL-Triptofan
Druga imenaIUPAC-ime: Triptofan or (2S)-2-amino-3-(1H-indol-3-yl)propanoična kiselina ili 2-Amino-3-(1H-indol-3-il) propanoična kiselina
Molekularna formulaC11H12N2O2
CAS registarski broj73-22-3
SMILESc1ccc2c(c1)c(c[nH]2)C[C@@H](C(=O)O)N
InChI1/C11H12N2O2/c12-9(11(14)15)5-7-6-13-10-4-2-1-3-8(7)10/h1-4,6,9,13H,5,12H2,(H,14,15)/t9-/m0/s1
Osobine1
Gustoća1.424 g/cm3
Tačka topljenja258 °C (sublimira)
RastvorljivostRastvorljiv u alkoholu i alkalnim hidroksidima: 0.23 g/L at 0 °C,

11.4 g/L na 25 °C,
17.1 g/L na 50 °C,

27.95 g/L na 75 °C
nerastvorljiv u hloroformu
1 Gdje god je moguće korištene su SI jedinice. Ako nije drugačije naznačeno, dati podaci vrijede pri standardnim uslovima.

Triptofan (simbol Trp ili W)[1] je α–aminokiselina koji se koristi u biosintezi proteina. Triptofan sadrži α-amino grupu, α–karboksilnokiselinsku grupu i bočni lanac indola, što ga čini nepopularnom aromatskom aminokiselinom. Esencijalan je kod ljudi, što znači da ga organizam ne može sintetitiratipa se mora dobijati iz shrane. Triptofan je također prekursor za neurotransmiter serotonin, hormon melatonin i vitamin B3. Njegov kodon je UGG.[2]

Kao i ostale aminokiseline, triptofan je dvojni ion na fiziološkom pH gdje je amino-grupa protonirana (–NH3+; pKa = 9,39) a karboksilna kiselinaje deprotonirana (–COO−; pKa = 2,38).[3]

Funkcija

[uredi | uredi izvor]
Metabolizam L-triptofana u serotonin i melatonin (lujevo) i niacin (desno). Transformirane functionalne groupe, nakon svake reakcije označene su crveno

Aminokiseline, uključujući triptofan, koriste se kao gradivni blokovi u biosintezi proteina, a [proteini] su potrebni za održavanje života. Mnoge životinje (uključujući ljude) ne mogu sintetizirati triptofan: treba ih pribaviti u hrani, što ga čini esencijalnom aminokiselinom. Triptofan spada među manje uobičajene aminokiseline koje se nalaze u proteinima, ali ima važne strukturne ili funkcionalne uloge kad god se pojavi. Naprimjer, ostaci triptofana i tirozina imaju posebne uloge u "sidrenju" membranskih proteina unutar ćelijske membrane. Uz to, triptofan djeluje kao biohemijski prekursor za sljedeće spojeve:

Poremećaj malapsorpcija fruktoze uzrokuje nepravilnu apsorpciju triptofana u crijevima, smanjenu razinu triptofana u krvi[9] i depresiju.[10]

U bakterijama koje sintetiziraju triptofan, visoke ćelijske razine ove aminokiseline aktiviraju protein represora koji se veže na trp operon.[11] Vezanje ovog represora na triptofanski operon sprečava transkripcijsku moć nizvodne DNK , koja kodira enzime koji su uključeni u biosintezu triptofana. Tako visoke razine triptofana sprečavaju sintezu triptofana kroz negativnu povratnu informacijsku petlju, a kada se razine triptofana u ćeliji ponovo smanje, transkripcija iz trp operona se nastavlja. To omogućava čvrsto regulirane i brze reakcije na promjene u unutrašnjim i vanjskim količinama triptofana u ćeliji. .

Preporučeni dodatak prehrani

[uredi | uredi izvor]

U 2002. Godini, Američki institut za medicinu odredio je preporučeni dijetalni dodatak (RDA) triptofana od 5 mg/kg tjelesne težine na dan, za odrasle od 19 godina i više.[12]

Prehrambeni izvori

[uredi | uredi izvor]

Triptofan je prisutan u većini namirnica na bazi proteina ili dijetalnih proteina. Osobito je bogat u čokoladama, sušenoj zobi, datulama, mlijeku, jogurtu, siru, crvenom mesu, jajima, ribama, peradi, sezamu, kikiriki ju, leblebiji, bademima, suncokretovim sjemenkama, sjemenkama bundeve, heljdi, spirulin. Suprotno uvreženom mišljenju[13] da kuhana puretina sadrži obilje triptofana (ovo se koristi kao objašnjenje pospanosti nakon konzumiranja mesa), sadržaj triptofana u puretini uobičajen je za perad.[14]

Sadržaj triptofana (Trp) u hrani[14][15]
Hrana Triptofan
[g/100 g hrane] 		Proteini
[g/100 g hrane] 		Odnos triptofan/protein [%]
Bjelance, sušeno
1,00
81,10
1,23
Spirulina, sušena
0,92
57,47
1,62
Atlantski bakalar, sušeni
0,70
62,82
1,11
Soja, sirova
0,59
36,49
1,62
Sir, parmezan
0,56
37,90
1,47
Susamove sjemenke
0,37
17,00
2,17
Sir, čedar
0,32
24,90
1,29
Suncokretove sjemenke
0,30
17,20
1,74
Svinjetina, sjeckana
0,25
19.,27
1,27
Tučje meso
0,24
21,89
1,11
Piletina
0,24
20,85
1,14
Govedina
0,23
20,13
1,12
Zobi
0,23
16,89
1,39
Salmonide
0,22
19,84
1,12
Janjetina i ovčetina, sjeckana
0,21
18,33
1,17
Smuđ
0,21
18,62
1,12
Leblebija, sirova
0,19
19,30
0,96
Jaja
0,17
12,58
1,33
Pšenica, brašno
0,13
10,33
1,23
Pečena čokolada, nezaslađena
0,13
12,9
1,23
Mlijeko
0,08
3,22
2,34
Riža, bijela, srednjezrna, kuhana
0,028
2,38
1,18
Kvinoa, nekuhana
0,167
14,12
1,2
Kvinoa, kuhana
0,052
4,40
1,1
Krompir, crveni
0,02
2,14
0,84
Tamarind
0,018
2,80
0,64
Banana
0,01
1,03
0,87

Također pogledajte

[uredi | uredi izvor]

Reference

[uredi | uredi izvor]
  1. ^ "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Arhivirano s originala, 9. 10. 2008. Pristupljeno 5. 3. 2018.
  2. ^ Slominski A, Semak I, Pisarchik A, Sweatman T, Szczesniewski A, Wortsman J (2002). "Conversion of L-tryptophan to serotonin and melatonin in human melanoma cells". FEBS Letters. 511 (1–3): 102–6. doi:10.1016/s0014-5793(01)03319-1. PMID 11821057.
  3. ^ "L-tryptophan | C11H12N2O2 - PubChem". pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. Pristupljeno 22. 12. 2016.
  4. ^ Fernstrom JD (1983). "Role of precursor availability in control of monoamine biosynthesis in brain". Physiological Reviews. 63 (2): 484–546. doi:10.1152/physrev.1983.63.2.484. PMID 6132421.
  5. ^ Schaechter JD, Wurtman RJ (1990). "Serotonin release varies with brain tryptophan levels" (PDF). Brain Research. 532 (1–2): 203–10. doi:10.1016/0006-8993(90)91761-5. PMID 1704290. Arhivirano s originala (PDF), 9. 8. 2020. Pristupljeno 25. 4. 2020.
  6. ^ Wurtman RJ, Anton-Tay F (1969). "The mammalian pineal as a neuroendocrine transducer" (PDF). Recent Progress in Hormone Research. 25: 493–522. doi:10.1016/b978-0-12-571125-8.50014-4. ISBN 9780125711258. PMID 4391290. Arhivirano s originala (PDF), 31. 5. 2014.
  7. ^ Ikeda M, Tsuji H, Nakamura S, Ichiyama A, Nishizuka Y, Hayaishi O (1965). "Studies on the biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotide. II. A role of picolinic carboxylase in the biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotide from tryptophan in mammals". The Journal of Biological Chemistry. 240 (3): 1395–401. PMID 14284754. Arhivirano s originala, 13. 10. 2008. Pristupljeno 25. 4. 2020.
  8. ^ Palme K, Nagy F (2008). "A new gene for auxin synthesis". Cell. 133 (1): 31–2. doi:10.1016/j.cell.2008.03.014. PMID 18394986.
  9. ^ Ledochowski M, Widner B, Murr C, Sperner-Unterweger B, Fuchs D (2001). "Fructose malabsorption is associated with decreased plasma tryptophan" (PDF). Scandinavian Journal of Gastroenterology. 36 (4): 367–71. doi:10.1080/003655201300051135. PMID 11336160. Arhivirano s originala (PDF), 19. 4. 2016.
  10. ^ Ledochowski M, Sperner-Unterweger B, Widner B, Fuchs D (juni 1998). "Fructose malabsorption is associated with early signs of mental depression". European Journal of Medical Research. 3 (6): 295–8. PMID 9620891.
  11. ^ Gollnick P, Babitzke P, Antson A, Yanofsky C (2005). "Complexity in regulation of tryptophan biosynthesis in Bacillus subtilis". Annual Review of Genetics. 39: 47–68. doi:10.1146/annurev.genet.39.073003.093745. PMID 16285852.
  12. ^ Institute of Medicine (2002). "Protein and Amino Acids". Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. Washington, DC: The National Academies Press. str. 589–768. Referenca sadrži prazan nepoznati parametar: |1= (pomoć)
  13. ^ Ballantyne C (21. 11. 2007). "Does Turkey Make You Sleepy?". Scientific American. Pristupljeno 6. 6. 2013.
  14. ^ a b Holden, Joanne. "USDA National Nutrient Database for Standard Reference, Release 22". Nutrient Data Laboratory, Agricultural Research Service, United States Department of Agriculture. Pristupljeno 29. 11. 2009.
  15. ^ Rambali B, Van Andel I, Schenk E, Wolterink G, van de Werken G, Stevenson H, Vleeming W (2002). "[The contribution of cocoa additive to cigarette smoking addiction]" (PDF). RIVM. The National Institute for Public Health and the Environment (Netherlands) (report 650270002/2002). Arhivirano s originala (PDF), 8. 11. 2005.

Dopunska literatura

[uredi | uredi izvor]

Vanjski linkovi

[uredi | uredi izvor]
Lizin: strukturna formula i konfiguracija
Dva izomera alanina: D-alanin i L-alanin
Generička struktura jedne α (alfa) aminokiseline u neioniziranom obliku

Aminokiseline su biološki važna organska jedinjenja koja sadrže amino (-NH2) i karboksilne kiseline (-COOH) funkcionalne grupe, zajedno sa zamjenskim lancima koji su specifični za svaku od njih. Ključni elementi aminokiselina su ugljik, vodik, kisik i dušik, iako se ostali elementi nađu na bočnim pozicijama pojedinih aminokiselina. Poznato je oko 500 aminokiselina[1], a mogu se svrstati na mnogo načina. Svrstavaju se prema ključnoj funkcionalnoj grupi, kao alfa (α-), beta (β-), gamma- (γ-) ili delta (δ-) ugljične aminokiseline. Druge kategorije se odnose na hemijsku polarizaciju, pH vrijednost i tip grupa bočnih lanaca (alifatski, aciklični, aromatski, sadrže hidroksilne ili sumpor, itd). U strukturi proteina, po količini, aminokiseline čine drugu komponentu (voda je najveća) ljudskih mišića, ćelija i tkiva. [2] Izvan proteina, aminokiselina obavljaju ključne uloge u procesima kao što su neurotransmiterski transport i biosinteza.

Struktura

[uredi | uredi izvor]
Table of Amino Acids.Grupiranje 21 aminokiseline eukariota, prema njihovom bočnom lancu (pKa
pKa) i nekim fiziološkim pokazateljima (fiziološki pH 7,4)

Aminokiseline imaju i amino i karboksilnu grupu priključenu na prvi atom ugljika (alfa-ugljik), koji ima poseban značaj. One su poznate kao 2-, alfa, ili α-amino kiseline (generičkih formula H2–NCHRCOOH u većini slučajeva [3], gdje je R supstituent poznat kao "zamjena bočnog lanca",[4] a često je termin "aminokoselina" upotrebljavan da se na to specifično referira. One uključuju 23 proteinotvorne ("protein-gradivne") aminokiseline,[5][6][7] koje se kombiniraju u peptidne lance ("polipeptide").[8] Ovo su sve L-stereoizomeri ("ljevogirni" izomeri), a nekoliko D-stereoizomernih("desnogirnih") aminokiselina se javlja u bakterijskom omotaču i nekim antibioticima.[9] Dvadeset od proteinotvornih aminokiselina direktno kodiraju tripleti (kodoni) genetičkog koda i poznate su kao "standardne" aminokiseline. Ostale tri ("nestandardne" ili "ne-kanonske") su selenocistein (prisutan u mnogim ne-eukaryotima kao i u većini eukariota, ali nisu kodirane direktno sa DNK), pirolizin (nekih Archaea i jedne bakterije) i N-formilmetionin (koji je često početna aminokiselina proteina u bakterijama, mitohondrijama i hloroplastima). Pirolizin i selenocistein su kodirani preko varijantnih kodona; selenocistein je kodiran STOP kodonom i SECIS elementom.[10][11][12] Kombinacije kodona transfer RNK (tRNK) nisu nađene u prirodi što se također može koristiti za "proširenje" genetičkog koda i stvoriti mnoštvo proteina poznato kao aloproteini s aminokiselinama koje inače ne ulaze u sastav proteina.[13][14][15]

Biološka uloga

[uredi | uredi izvor]

Mnogi važni proteinotvorne i druge aminokiseline također imaju kritične neproteinske uloge u organizmu. Naprimjer, u ljudskom mozgu, glutamat (glutaminska kiselina) i gama-amino-buterna kiselina ("GABA", nestandardna gama-amino kiselina) su, respektivno, glavni neurotransmiteri.[16] hidroksiprolin (glavna komponenta vezivnog tkiva kolagena) je sintetiziran iz prolina; standardna amino kiseline glicin se koristi za sintezu porfirina u crvenim krvnim zrncima; ne-standardni karnitin koristi se u transportu lipida.

Devet proteinotvornih aminokiselina se nazivaju "esencijalne" za ljude, jer oni ne mogu biti stvoreni iz drugih jedinjenj pa se moraju uzeti u hrani. Druge mogu biti uslovno bitne (uvjetno esencijalne) za određene dobi ili zdravstvena stanja. Esencijalne aminokiseline mogu se također razlikovati između vrsta. Na primjer, kod preživara, kao što su goveda, određeni broj aminokiselina dobijaju putem mikroba u prvoj komori želuca.

Osobiti značaj aminokoseline imaju kao gradivne jedinice enzima, koji su regulatori procesa razvoja svih elemenata građe i funkcije organizama.

Zbog svoje biološke važnosti, aminokiseline su važne u ishrani i najčešće se koriste kao dodatak ishrani i fertilizator u tehnologiji proizvodnje hrane. U industriji se uzimaju za proizvodnju lijekova, biorazgradljive plastike asimetrične katalize.

Pregled

[uredi | uredi izvor]
  • Po hemijskom smislu, dakle, aminokiseline su jedinjenja koja sadrže amino grupu (-NH2) i karboksilnu grupu (-COOH). Njihova glavna biološka uloga je izgradnja proteina, mada postoje i aminokiseline koje ne ulaze u sastav proteina i nazivaju se neproteinske aminokiseline (npr. ß-alanin, ornitin i citrulin). Sve aminokiseline koje grade proteine su α-aminokiseline pošto su amino i karboksilne grupe vezane za isti, α-atom ugljenika. Pored amino i karboksilne grupe, strukturu aminokiselina određuje i bočni lanac koji se naziva i ostatak i obilježava se sa R. R-grupe sadrže karakteristične osobine pojedinih aminokiselina, i mogu ih činiti alifatični ili aromatični bočni lanci koji mogu sadržati druge reaktivne grupe, mogu biti više ili manje polarne, hidrofilne ili hidrofobne itd. R-grupa predstavlja osnovu za sljedeću podjelu aminokiselina:
  1. Aminokiseline sa nepolarnim bočnim lancem (alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenilalanin, triptofan, metionin).
  2. Aminokiseline sa polarnim grupama u bočnom lancu (-ON, -ЅN, -SONH2). Ove grupe omogućuju formiranje vodoničnih veza koje su osnova za formiranje viših oblika organizacije aminokiselina u molekulima proteina (glicin, serin, treonin, cistein, tirozin, asparagin, glutamin).
  3. Aminokiseline sa negativno naelektrisanim bočnim lancima ili kisele aminokiseline (asparaginska i glutaminska kiselina).
  4. Aminokiseline sa pozitivno naelektrisanim bočnim lancima ili bazne aminokiseline (lizin, arginin, histidin).

Jedna od osnovnih podjela aminokiselina je i na desne i lijeve aminokiseline a odnosi se na položaj amino grupe u odnosu na ostatak lanca.

"Standardne" aminokiseline i njihova svojstva

[uredi | uredi izvor]
Aminokislina 3. Slovo[17] 1. Slovo[17] Polarnost bočnog lanca[17] pH bočnog lanca (pH 7.4)[17] Hidropatski indeks[18] Apsorbancija λmax(nm)[19] ε pri λmax (mM−1 cm−1)[19] MW(Molekulska masa)[20]
Alanin Ala A Nepolarno Neutralno 1.8 89
Arginin Arg R Bazno polarno Positivan −4.5 174
Asparagin Asn N Polarno Neutralno −3.5 132
Asparaginska kiselina Asp D Kiselo polarno Negativno −3.5 133
Cistein Cys C Nepolarno Neutralno 2.5 250 0.3 121
Glutaminska kiselina Glu E Kiselo polarno Negativno −3.5 147
Glutamin Gln Q Polarno Neutralno −3.5 146
Glicin Gly G Nepolarno Neutralno −0.4 75
Histidin His H Bazno polarno Pozitivno (10%)

Neutralno (90%)

−3.2 211 5.9 155
Izoleucin Ile I Nepolarno Neutralno 4.5 131
Leucin Leu L Nepolarno Neutralno 3.8 131
Lizin Lys K Bazno polarno Pozitivno −3.9 146
Metionin Met M Nepolarno Neutralno 1.9 149
Fenilalanin Phe F Nepolarno Neutralno 2.8 257, 206, 188 0.2, 9.3, 60.0 165
Prolin Pro P Nepolarno Neutralno −1.6 115
Serin Ser S Polarno Neutralno −0.8 105
Treonin Thr T Polarno Neutralno −0.7 119
Triptofan Trp W Nepolarno Neutralno −0.9 280, 219 5.6, 47.0 204
Tirozin Tyr Y Polarno Neutralno −1.3 274, 222, 193 1.4, 8.0, 48.0 181
Valin Val V Nepolarno Neutralno 4.2 117

Dvije dodatne aminokiseline kod nekih vrsta su kodirane kodonima koji se obično interpretiraju kao stop kodoni:

21. i 22. Aminokiselina 3. Slovo 1. Slovo
Selenocistein Sec U
Pirolizin Pyl O

Pored specifičnih kodova za aminokiseline, držači njihovih mjesta koriste se u slučajevima u kojima se proteini sekvenciraju hemijski ili za kristalografske analize peptida ili proteina ne može konačno determinirati identitet ostataka (rezidua) rudnika identitet ostatka.

Dvosmislena minokiselina 3. Slovo 1. Slovo
Asparagin ili aspartinska kiselina Asx B
Glutamin ili glutaminska kiselina Glx Z
Leucin ili Izoleucin Xle J
Nespecifična ili nepoznata aminokiselina Xaa X

Unk je ponekad unjesto Xaa, ali je manje standardno. Osim toga, mnoge nestandardne aminokiseline imaju specifični kod. Na primjer, nekoliko peptidnih droga (lijekova), kao što su Bortezomib i MG132, su umjetno sintetizirani i zadržavali svoje zaštitićujuću grupe koje imaju specifične kodova. Bortezomib je Pyz - Phe-boroLeu, a MG132 je karboksibenzil Z-Leu-Leu-Leu-al. Za pomoć u analizi strukture proteina, raspoloživi su foto-reaktivne analogne aminokiseline. To uključuje fotoleucin (pLeu) i fotometionin ( 'pMet' ).[21]

Najvažnija hemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omogućava povezivanje dvije aminokiseline i stvaranje lanca aminokiselina (peptidi i proteini). Peptidna veza je veza između karboksilne grupe jedne aminokiseline i amino grupe druge aminokiseline, u kojoj se atom ugljenika vezuje za atom azota uz oslobađanje molekula vode.

U sastav čovjekovog organizma ulazi ukupno 20 aminokiselina. 10 od njih mogu da se izgrade u samom organizmu, dok je preostalih 10 neophodno unijeti kroz ishranu. Aminokiseline koje čovjekov organizam nije u stanju da napravi, a neophodne su za njegovo funkcionisanje se nazivaju esencijalne aminokiseline.

Strukturne formule "standardnih" aminokiselina

[uredi | uredi izvor]

Reference

[uredi | uredi izvor]
  1. ^ Wagner, Ingrid; Musso, Hans (novembar 1983). "New Naturally Occurring Amino Acids". Angewandte Chemie (jezik: engleski) (International izd.). 22 (22): 816–828. doi:10.1002/anie.198308161.
  2. ^ Food and Agriculture Organization. "Human nutrition in the developing world" (jezik: engleski). United Nations. Arhivirano s originala, 6. 2. 2019. Pristupljeno 13. 11. 2023.
  3. ^ Prolin je izuzetak od ove opće formule, koji nema NH2 grupu zbog ciklizacije od strane lanca i poznat je kao imino kiselina pa spada u kategoriju posebno strukturiranih aminokiselina
  4. ^ "Introducing Amino Acids" (jezik: engleski). chemguide.co.uk.
  5. ^ "Amino acids". Peptides from A to Z: A Concise Encyclopedia. John Wiley & Sons. 2008. ISBN 9783527621170.
  6. ^ Pollegioni, Loredano; Servi, Stefano, ured. (2012). Unnatural Amino Acids. Humana Press. str. v. ISBN 978-1-61779-331-8.
  7. ^ Hertweck, Christian (2011). "Biosynthesis and Charging of Pyrrolysine, the 22nd Genetically Encoded Amino Acid". Angew. Chem. Int. Ed. 50: 9540–9541. doi:10.1002/anie.201103769.
  8. ^ "The Structures of Life". National Institute of General Medical Sciences. Arhivirano s originala, 7. 6. 2014.
  9. ^ "Biochemical pathways: an atlas of biochemistry and molecular biology" – Michal, p.5
  10. ^ Tjong, Harianto (2008). Modeling Electrostatic Contributions to Protein Folding and Binding. Florida State University. str. 1. Pristupljeno 13. 11. 2023.
  11. ^ Atta-ur-Rahman & Caldwell, Gary W., ured. (13. 12. 2010). Frontiers in Drug Design and Discovery. 1. Bentham Science Publishers. str. 299.
  12. ^ Elzanowski, Andrzej; Ostell, Jim (7. 4. 2008). "The Genetic Codes". National Center for Biotechnology Information (NCBI).
  13. ^ Xie, Jianming; Schultz, Peter G. (decembar 2005). "Adding amino acids to the genetic repertoire". Current Opinion in Chemical Biology. 9 (6): 548–54. doi:10.1016/j.cbpa.2005.10.011. PMID 16260173.
  14. ^ Wang, Qian; Parrish, Angela R.; Wang, Lei (27. 3. 2009). "Expanding the genetic code for biological studies". Chemistry & Biology. 16 (3): 323–36. doi:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. PMC 2696486. PMID 19318213.
  15. ^ Simon, Matthew (2005). Emergent Computation: Emphasizing Bioinformatics. New York: AIP Press/Springer Science+Business Media. str. 105–106. ISBN 0-387-22046-1.
  16. ^ Petroff, Ognen A. C. (decembar 2002). "GABA and glutamate in the human brain". Neuroscientist. 8 (6): 562–573. doi:10.1177/1073858402238515. PMID 12467378. Arhivirano s originala, 24. 9. 2019. Pristupljeno 20. 4. 2015.
  17. ^ a b c d Hausman, Robert E.; Cooper, Geoffrey M. (2004). The Cell: A Molecular Approach (3rd izd.). Washington, D.C: ASM Press. str. 51. ISBN 0-87893-214-3.
  18. ^ Kyte, J.; Doolittle, R. F. (5. 5. 1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". Journal of Molecular Biology. 157 (1): 105–32. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
  19. ^ a b Freifelder, David (1983). Physical Biochemistry (2nd izd.). W. H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-1315-2.
  20. ^ "Lehninger, Principles of Biochemistry, 6e". Arhivirano s originala, 30. 5. 2016. Pristupljeno 23. 11. 2014.
  21. ^ Suchanek, Monika; Radzikowska, Anna; Thiele, Christoph (1. 4. 2005). "Photo-leucine and photo-methionine allow identification of protein-protein interactions in living cells" [Foto-leucin i foto-metionina omogućavaju identifikaciju interakcija protein-protein u živim ćelijama]. Nature Methods (jezik: engleski). 2 (4): 261–7. doi:10.1038/nmeth752. PMID 15782218.

Također pogledajte

[uredi | uredi izvor]
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=Triptofan&oldid=3495124"