罗斯曼折叠
外观
罗斯曼折叠(英語:Rossmann fold)是一种蛋白质结构基序,常见于核苷酸结合蛋白质,特别是辅因子NAD结合蛋白。该结构由两个重复的部分组成,每个部分包括6个平行的β折叠与两对α螺旋形成β-α-β-α-β的拓扑结构。因為每一個罗斯曼折叠可以和一個核苷酸结合,像NAD等二核苷酸的結合域包括二個成對的罗斯曼折叠,分別和辅因子的一個核苷酸部份結合。單一的罗斯曼折叠可以和單核苷酸結合,例如輔因子FMN。
该结构以迈克尔·罗斯曼命名,因其在1970年第一个发现存在于乳酸脱氢酶(一种核苷酸结合蛋白)的折叠结构[1][2]。
在1989年,魏茨曼科学研究学院的Israel Hanukoglu发现一些酶的NADP结合位点与和NAD结合的基序在序列一致性上有所不同[3],这一发现可以被用来重建辅酶特异性的酶[4]。
参考文献
[编辑]- ^ Rao, S. T.; Rossmann, M. G. Comparison of super-secondary structures in proteins. Journal of Molecular Biology. 1973-05-15, 76 (2): 241–256 [2021-11-10]. ISSN 0022-2836. PMID 4737475. doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4. (原始内容存档于2022-03-24).
- ^ Hanukoglu, Israel. Proteopedia: Rossmann fold: A beta-alpha-beta fold at dinucleotide binding sites. Biochemistry and Molecular Biology Education: A Bimonthly Publication of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology. 2015-05, 43 (3): 206–209 [2021-11-10]. ISSN 1539-3429. PMID 25704928. doi:10.1002/bmb.20849. (原始内容存档于2022-03-07).
- ^ Hanukoglu, I.; Gutfinger, T. cDNA sequence of adrenodoxin reductase. Identification of NADP-binding sites in oxidoreductases. European Journal of Biochemistry. 1989-03-15, 180 (2): 479–484 [2021-11-10]. ISSN 0014-2956. PMID 2924777. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14671.x. (原始内容存档于2021-11-10).
- ^ Scrutton, Nigel S.; Berry, Alan; Perham, Richard N. Redesign of the coenzyme specificity of a dehydrogenase by protein engineering. Nature. 1990-01, 343 (6253): 38–43 [2021-11-10]. ISSN 0028-0836. PMID 2296288. doi:10.1038/343038a0. (原始内容存档于2022-07-08) (英语).