프로토클로로필라이드
Protochlorophyllide | |
| 이름 | |
|---|---|
| IUPAC 이름 마그네슘(21R)-3-(2-카르복시메틸)-14-에틸-21-(메톡시카르보닐)-4,8,13,18-테트라메틸-20-옥소-9-비닐-3,4,23,25-테트라드롭호르빈-23,25-다이아이드 | |
| 기타 이름 모노비닐프로토클로로필라이드 | |
| 식별자 | |
3D 모델(JSmol) | |
| 체비 | |
| 켐스파이더 | |
| 케그 | |
펍켐 CID | |
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| 특성. | |
| CMGNO353245 | |
| 어금질량 | 612.957 g/190 |
달리 명시된 경우를 제외하고, 표준 상태(25°C [77°F], 100 kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공된다. | |
| Infobox 참조 자료 | |
프로토클로로필라이드(Proochlorophilide)[1] 또는 모노비닐프로토콜로필라이드는 엽록소 a의 생물합성성의 중간이다.링 D에는 엽록소의 피톨 사이드체인과 환원 피롤이 부족하다.[2]프로토클로로필라이드는 형광성이 매우 강하다. 그것을 축적하는 돌연변이는 푸른 빛으로 조사하면 붉은 빛을 발한다.[3]혈관조영술에서는 프로토클로필라이드를 엽록소로 변환하는 나중의 단계는 빛에 의존하며, 그러한 식물은 어둠 속에서 자라면 창백(염소)하다.체육관, 해조류, 광합성 박테리아는 빛에 독립적인 또 다른 효소를 가지고 있고 또한 어둠 속에서도 녹색으로 자란다.
엽록소로 전환
생합성 경로의 다음 매개체인 원색소화합물을 엽록소화 a로 변환하는 효소는 원색소화합물,[5] EC 1.3.1.33이다.[4]이 활동에는 구조적으로 관련이 없는 두 개의 단백질, 즉 빛에 의존하는 단백질과 암흑 작용 단백질이 있다.빛에 의존하는 환원효소는 빛이 작동해야 한다.다크-오퍼레이션 버전은 전혀 다른 단백질로, 이디트로겐으로부터 암모니아 형성을 촉진하는 질소효소의 3 서브유닛과 상당한 시퀀스 유사성을 보이는 3개의 서브유닛으로 구성되어 있다.[6]이 효소는 진화적으로 더 오래되었을 수 있지만 (질소산화물과 유사함) 활성산소에 매우 민감하며 농도가 약 3%[7]를 초과하면 효과가 없다.따라서, 대안적인, 빛에 의존하는 버전은 진화할 필요가 있었다.
대부분의 광합성 박테리아는 빛에 의존하는 환원제와 빛에 의존하는 환원제를 모두 가지고 있다.혈관 조영제는 어두운 작동 형태를 잃었고 종종 POR A, B, C로 약칭되는 약간 다른 세 개의 빛 의존적 버전에 의존한다.짐노스페럼은 유사한 유전자의 복사본이 훨씬 더 많다(로블롤리 소나무는 약 11개의 로블롤리 파인(Pinus taeda L.)은 빛에 의존하는 NADPH:프로토클로로필라이드 산화효소(POR)를 인코딩하는 다중 표현 유전자를 포함한다.식물에서, POR는 세포핵에 암호화되어 있다가 나중에야 그것의 작업 장소인 엽록소로 운반된다.POR과는 달리, 암흑 작용 효소를 가진 식물과 조류에서는 최소한 부분적으로 엽록체 게놈에 암호화되어 있다.[8]
식물에 대한 잠재적 위험
엽록소 자체는 단백질에 결합되어 있으며 흡수된 에너지를 필요한 방향으로 전달할 수 있다.그러나 프로토클로로필라이드는 대부분 자유형에서 발생하며 가벼운 조건에서 광센서제 역할을 하며 독성이 강한 활성산소를 형성한다.그러므로, 식물들은 엽록소의 전구체의 양을 조절하는 효율적인 메커니즘이 필요하다.혈관조영술에서 이것은 생합성 경로의 중간 화합물 중 하나인 Δ-아미노레불린산(ALA)의 단계에서 이루어진다.ALA에 의해 공급되는 식물은 규제 시스템에 장애가 있는 돌연변이처럼 높은 수준의 유독성 원색소생물을 축적한다.
손상된 규제를 가진 아라비도시스 FLU 돌연변이는 식물이 생산한 모든 원색소화물을 엽록소로 변환할 수 있고 규제가 없음에도 불구하고 과대평가하지 않을 수 있을 때, 지속적인 어둠 속에서 또는 지속적인 빛 속에서만 생존할 수 있다.보리 티그리나 돌연변이(동일한 유전자에 교배된)[9]에서는 빛이 어둠 속에서 발달한 잎 조직의 대부분을 죽이지만 낮에 생겨난 잎의 일부가 살아남는다.그 결과 잎은 괴사 지역의 흰 줄무늬로 덮여 있으며, 흰 줄무늬의 수는 며칠 만에 잎의 나이에 가깝다.녹색 지역은 그 후의 밤에도 살아남는데, 어차피 성숙한 잎 조직에서 엽록소의 합성이 크게 줄어들기 때문일 것이다.
생합성 조절 단백질 독감
과거 수많은 시도에도 불구하고 정상 조건에서 원색소생물을 과산화하는 돌연변이를 찾으려 했지만, 현재 그러한 유전자(flu)는 단 한 개(2009)만 알려져 있다.독감(Flue, )은 핵으로 인코딩된 엽록체 위치 단백질로 단백질-단백질 상호작용 부위만 들어 있는 것으로 나타난다.현재 이 링커를 통해 어떤 다른 단백질이 상호작용하는지는 알려져 있지 않다.규제 단백질은 태일라코이드 막에 위치한 투과 단백질이다.이후 오래 전에 알려진 보리의 티그리나 돌연변이도 같은 유전자로 돌연변이를 일으킨다는 사실이 밝혀졌다.[9]왜 다른 유전자의 돌연변이가 관찰되지 않았는지는 분명하지 않다; 아마도 규제 사슬에 관여하는 다른 단백질의 돌연변이는 치명적일 것이다.독감은 하나의 유전자이지 유전자 계열의 구성원이 아니다.
이후 염기서열 유사성에 의해 클라미도모나스 해조류에서 유사한 단백질이 발견되었는데,[10] 이는 혈관조류들이 독립 변환 효소를 잃기 훨씬 전에 이 규제 하위체계가 존재했음을 보여준다.다른 방식으로 Chlamydomonas 규제 단백질은 더 복잡하다.그것은 더 크고, 한 번이 아니라 두 번 태라코이드 막을 가로지르고, 더 많은 단백질-단백질 상호작용 부위가 들어 있으며, 심지어 대체 스플라이싱까지 거친다.진화 과정에서 규제체계가 간소화된 것으로 보인다.
참조
- ^ KEGG 복합 데이터베이스 항목 [1]
- ^ Willows, Robert D. (2003). "Biosynthesis of chlorophylls from protoporphyrin IX". Natural Product Reports. 20 (6): 327–341. doi:10.1039/B110549N. PMID 12828371.
- ^ a b Meskauskiene R, Nater M, Goslings D, Kessler F, op den Camp R, Apel K.독감: 아라비도시스 탈리아나에서 엽록소 생합성의 음성 조절기.미국 국립과학원의 의사진행.2001; 98(22):12826-31 pdf.
- ^ R. Caspi (2007-07-18). "3,8-divinyl-chlorophyllide a biosynthesis I (aerobic, light-dependent)". MetaCyc Metabolic Pathway Database. Retrieved 2020-06-04.
- ^ KEGG 효소 항목 1.3.1.33 [2]
- ^ 후지타 다거 유이치, 칼 E. 바우어(2000년) 등.정제된 Bchl 및 BchN-BchB Subunits에서 광 독립 프로토클로로필화 환원효소의 재구성.J. 비올.Chem, Vol. 275호, 제31호, 23583-23588호.[3]
- ^ S.야마자키, J.노마타, Y.후지타(2006) 시아노박테리움 렙톨린비야 보리아나에서 환경 산소 수준에 대응하여 엽록소 생합성을 위한 이중 프로토클로로필화 환원제의 차등 작동.식물 생리학, 2006, 142, 911-922 [4]
- ^ J Li, M Goldschmidt-Clormont, M P Timko (1997년)클라미도모나스 재선하르티에서 빛에 독립적인 원색소화합물 환원효소 활성에는 엽록체 인코딩 chlB가 필요하다.발전소 Cell 5(12): 1817–1829. [5].
- ^ a b Lee, Keun Pyo; Kim, Chanhong; Lee, Dae Won; Apel, Klaus (2003). "TIGRINA d, required for regulating the biosynthesis of tetrapyrroles in barley, is an ortholog of the FLU gene of Arabidopsis thaliana". FEBS Letters. 553 (1–2): 119–124. doi:10.1016/s0014-5793(03)00983-9. PMID 14550558. S2CID 34038176.
- ^ 팔시아토레, L 메렌디노, F Barneche, M Ceol, R Meskauskien, K Apel, JD Rochaix(2005)이다.FLP 단백질은 클라미도모나스의 빛과 플라스티드 신호에 반응하여 엽록소 합성의 조절기 역할을 한다.유전자 & 개발, 19:176-187 [6]
