Guanilil transferaza
Guanilil transferaze su enzimi koji vrše transfer guanozin monofosfatnih (GMP; ili guanilna kiselina) grupa, obično sa GTP na druge molekule, otpuštajući pirofosfat. Mnoge eukariotske guanilil transferaze su enzimi koji katalizuju formiranje 5' kape u kotranskripcionoj modifikaciji informacione RNK. Pošto se 5' kraj RNK molekula završava sa fosfatnom grupom, veza formirana između RNK i GTP molekula je obično 5'-5' trifosfatna veza, umesto 3'-5' veza između drugih nukleotida RNK lanca. U enzimima koji formiraju kape, visoko konzervirani lizinski ostatak služi kao katalitički ostatak koji formira kovalentni enzim-GMP kompleks.[1]
Transportna RNK (tRNK) za histidin je jedinstvena među eukariotskim tRNK molekulima po tome što je neophodno da se doda guaninski nukleotid pre aminoacilacije posredstvom histidin tRNK sintetaze. Kvašćana guanilil transferaza specifična za tRNAHis je jedinstvena po tome što je jedini poznati ne-tRNK sintetazni enzim koji specifično prepoznaje tRNK antikodon.[2]
Postoje i guanilil transferaze za transfer guanozinskih nukleotida na molekule šećera, kao što su manoza i fukoza.
- ↑ Fresco LD, Buratowski S. (1994). Active site of the mRNA-capping enzyme guanylyltransferase from Saccharomyces cerevisiae: similarity to the nucleotidyl attachment motif of DNA and RNA ligases. Proc Natl Acad Sci USA 91(14): 6624–6628.
- ↑ Jackman JE, Phizicky EM. (2006). tRNAHis guanylyltransferase adds G–1 to the 5' end of tRNAHis by recognition of the anticodon, one of several features unexpectedly shared with tRNA synthetases. RNA 12:1007-1014.
- EC broj 2.7.7.- Arhivirano 2011-06-22 na Wayback Machine-u - nukleotidiltransferaze