วิกิพีเดีย

ไรโบโซม

ไรโบโซม (Ribosome มาจาก ribonucleic acid และคำใน"ภาษากรีก: soma (หมายถึงร่างกาย)") เป็นออร์แกเนลล์ที่ไม่มีเยื่อหุ้ม มีขนาดเล็กที่สุดและมีมากสุดประกอบด้วยโปรตีน และ rRNA มีเส้นผ่านศูนย์กลางขนาด 20 nm (200 อังสตรอม) และประกอบด้วย ribosomal RNA 65% และ ไรโบโซมอล โปรตีน35% (หรือ ไรโบนิวคลีโอโปรตีน หรือ RNP) เป็นสารเชิงซ้อนของ RNA และ โปรตีน ที่พบใน เซลล์ทุกชนิด ไรโบโซมจาก แบคทีเรีย, อาร์เคีย และ ยูคาริโอตมีโครงสร้างและ RNA ที่แตกต่างกัน ไรโบโซมในไมโตคอนเดรียของเซลล์ยูคาริโอตมีลักษณะคล้ายกับไรโบโซมของแบคทีเรีย ซึ่งเป็นการบอกถึงวิวัฒนาการของออร์แกเนลล์ชนิดนี้ [1] ในแบคทีเรียมี 2 หน่วยย่อย คือ ขนาด 30S และ 50S ซึ่งจะรวมกันเป็นไรโบโซมขนาด 70S ส่วนในยูคาริโอต มี 2 หน่วยย่อย คือ ขนาด 40S และ 60S ซึ่งจะรวมกันเป็นไรโบโซมขนาด 80S หน้าที่คือเป็นแหล่งที่เกิดการอ่านรหัสจากยีนในนิวเคลียส ซึ่งถูกส่งออกจากนิวเคลียสในรูป mRNA มาสร้างเป็นโปรตีน

ชีววิทยาเซลล์
เซลล์สัตว์
องค์ประกอบของเซลล์สัตว์โดยทั่วไป:
  1. นิวคลีโอลัส
  2. นิวเคลียส
  3. ไรโบโซม (จุดเล็ก ๆ)
  4. เวสิเคิล
  5. ร่างแหเอนโดพลาสมิกแบบขรุขระ
  6. กอลไจแอปพาราตัส (หรือ กอลไจบอดี)
  7. ไซโทสเกเลตัน
  8. ร่างแหเอนโดพลาสมิกแบบเรียบ
  9. ไมโทคอนเดรียน
  10. แวคิวโอล
  11. ไซโทซอล (ของเหลวที่บรรจุออร์แกเนลล์ต่าง ๆ ที่รวมกันเป็นไซโทพลาสซึม)
  12. ไลโซโซม
  13. เซนโทรโซม
  14. เยื่อหุ้มเซลล์
หน่วยย่อยของไรโบโซมชิ้นเล็ก 30s
หน่วยย่อยของไรโบโซมชิ้นใหญ่50s

การทำงานของไรโบโซมในการแสดงออกของยีนไปสู่การสร้างโปรตีนเรียกทรานสเลชัน ไรโบโซมยังทำหน้าที่ในการต่อกรดอะมิโนเดี่ยวให้เป็นพอลิเพปไทด์ โดยต้องมีการจับกับ mRNA และอ่านข้อมูลจาก mRNA เพื่อกำหนดลำดับของกรดอะมิโนให้ถูกต้อง การนำโมเลกุลของกรดอะมิโนเข้ามาเป็นการทำงานของ tRNA ซึ่งจับอยู่กับโมโนอยู่ก่อนแล้วจึงทำให้มีการเปลี่ยนแปลงของร่างกาย

คำจำกัดความ

แก้

ไรโบโซมมีสองหน่วยย่อย ซึ่งจับเข้าด้วยกันและทำงานร่วมกันในการถอดรหัสจาก mRNA ไปเป็นพอลิเพปไทด์ระหว่างการสังเคราะห์โปรตีน ในแบคทีเรีย มี rRNA 1- 2 ชิ้นแต่ใน ยูคาริโอต มีสามชิ้นหรือมากกว่าและมีขนาดใหญ่กว่า และมีโปรตีนขนาดเล็กๆอีกหลายชนิด แต่โปรตีนเหล่านี้ไม่ได้ทำงานโดยตรงกับการสังเคราะห์โปรตีน จึงคาดว่าส่วนของโปรตีนเพียงทำหน้าที่ห่อหุ้ม rRNA ไว้

ส่วนของไรโบโซมที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาการทรานสเลชันเพื่อสร้างโปรตีนนั้นเป็นอาร์เอ็นเอ ทำให้ในปัจจุบันจัดให้ไรโบโซมเป็น เอนไซม์ชนิด"ไรโบไซม์" ซึ่งต่างจากเอนไซม์ทั่วไปที่ใช้โปรตีนเป็นส่วนที่เร่งปฏิกิริยา [2] การที่ไรโบโซมใช้ RNA เป็นส่วนเร่งปฏิกิริยานี้ จึงเป็นที่มาของการตั้งสมมติฐานที่ว่าในอดีตเซลล์เคยใช้อาร์เอ็นเอในการเร่งปฏิกิริยามาก่อน แล้วจึงเปลี่ยนเป็นโปรตีนที่เป็นเอนไซม์ในภายหลัง อาร์เอ็นเอที่เร่งปฏิกิริยาได้ที่ยังเหลืออยู่คือไรโบไซม์ และไรโบไซม์ที่เป็นที่รู้จักดีที่สุดคือไรโบโซม[3]

ไรโบโซมจัดเป็นออร์แกเนลล์ แต่ออร์แกเนลล์โดยทั่วไปมักจะเป็นส่วนที่เป็นบริเวณย่อยของเซลล์และมีเยื่อหุ้ม ไรโบโซมไม่มีเยื่อหุ้ม บางครั้งจึงเรียกไรโบโซมว่าออร์แกเนลล์ที่ไม่มีเยื่อหุ้ม พบไรโบโซมครั้งแรกเมื่อราว พ.ศ. 2493 โดยนักชีววิทยาชาวโรมาเนีย George Palade ซึ่งใช้ กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอน และพบแกรนูลหรืออนุภาคที่หนาแน่นในเซลล์ [4] การค้นพบนี้ทำให้เขาได้รับรางวัลโนเบล คำว่า "ribosome" เสนอโดย Richard B. Roberts ใน พ.ศ. 2501

โครงสร้างและการทำงานของไรโบโซมและโมเลกุลที่เกี่ยวข้องในกระบวนการทรานสเลชัน ยังเป็นที่สนใจของนักวิทยาศาสตร์และจัดเป็นสาขาหนึ่งทางด้านชีววิทยาของเซลล์

ไรโบโซมสร้างโปรตีนจากรหัสพันธุกรรมใน mRNA ไรโบโซมอิสระอยู่ใน ไซโตซอล (ส่วนที่เป็นกึ่งของเหลวของไซโทพลาสซึม); อีกส่วนจะจับอยู่กับ RER หรือ เยื่อหุ้มนิวเคลียส การสลาย พันธะเพปไทด์ เกี่ยวข้องกับหมู่ไฮดรอกซิลของ C2 ของ RNA ที่มีเบส A ตำแหน่ง P

ตำแหน่งของไรโบโซม

แก้

ไรโบโซมแบ่งได้เป็น "ไรโบโซมอิสระ" และ "ไรโบโซมที่เกาะกับเยื่อหุ้ม" ความแตกต่างของไรโบโซมสองชนิดนี้อยู่ที่การกระจายตัวเท่านั้น ส่วนโครงสร้างและการทำงานเหมือนกัน การที่ไรโบโซมจะอยู่เป็นอิสระหรือเข้าไปเกาะกับเยื่อหุ้มขึ้นกับการปรากฏของ เพปไทด์ส่งสัญญาณ ซึ่งอยู่บนโปรตีนที่กำลังถูกสังเคราะห์

ไรโบโซมอิสระ

แก้

ไรโบโซมอิสระสามารถเคลื่อนย้ายไปที่ใดก็ได้ในไซโตซอล ยกเว้นเยื่อหุ้มนิวเคลียสและออร์แกเนลล์ โปรตีนที่สังเคราะห์จากไรโบโซมอิสระ จะถูกปล่อยเข้าสู่ไซโตซอล และใช้ภายในเซลล์ เพราะสภาพแวดล้อมในไซโตซอลอยู่ในสภาพรีดอกซ์ โปรตีนที่มีพันธะไดซัลไฟด์ จากกรดอะมิโนซิสทีอีนที่ถูกออกซิไดส์ จะไม่ถูกสังเคราะห์โดยไรโบโซมชนิดนี้

ไรโบโซมที่จับกับเยื่อหุ้ม

แก้

เมื่อไรโบโซมเริ่มสังเคราะห์โปรตีนที่จำเป็นต้องใช้ในออร์แกเนลล์ ไรโบโซมที่สังเคราะห์โปรตีนเหล่านี้จะไปจับกับเยื่อหุ้ม ในเซลล์ยูคาริโอต จะพบที่บริเวณเยื่อหุ้มของเอนโดพลาสมิก เรติคิวลัมชนิดขรุขระ ที่เรียก RER จากนั้น สายพอลิเพปไทด์จะถูกสอดเข้าสู่ RER โดยตรง ระหว่างที่สังเคราะห์ด้วยไรโบโซม จากนั้นจะถูกขนส่งผ่านวิถีการหลั่งสาร โปรตีนที่ฝังตัวที่เยื่อหุ้มเซลล์ หรือโปรตีนสำหรับหลั่งออกนอกเซลล์ จะถูกสังเคราะห์ด้วยวิธีนี้เช่นกัน

 
การสังเคราะห์โปรตีนที่จะหลั่งเข้าสู่เอนโดพลาสมิกเรติคูลัมซึ่งอาศัยการทำงานของเพปไทด์ส่งสัญญาณในการเข้าไปจับเอนโดพลาสมิก เรติคิวลัม

โครงสร้าง

แก้
 
โครงสร้างของไรโบโซมหน่วยย่อย 30S จากThermus thermophilus โปรตีนแสดงด้วยสีฟ้าและ RNA แสดงด้วยสีส้ม[5]

หน่วยย่อยของไรโบโซมของโปรคาริโอตและ ยูคาริโอตคล้ายคลึงกัน[6] หน่วยของการวัดเป็นหน่วยสเวดแบร์ย ซึ่งเป็นการวัดอัตราของการตกตะกอนหลังการปั่นเหวี่ยงมากกว่าขนาดจริงๆ เช่น 70s มาจาก 50s และ 30s

โปรคาริโอตมีไรโบโซมขนาด 70S ซึ่งประกอบด้วยชิ้นเล็กขนาด 30S และชิ้นใหญ่ขนาด 50S ชิ้นใหญ่ประกอบด้วยไรโบโซมอลอาร์เอ็นเอขนาด 5S (มีนิวคลีโอไทด์ 120 เบส) ขนาด 23S (มีนิวคลีโอไทด์ 2900 เบส) และโปรตีน 34 ตัว ชิ้นเล็กมีอาร์เอ็นเอขนาด 1540 เบส หรือ16S rRNA จับอยู่กับโปรตีน 21 ตัว[6] ยูคาริโอตมีไรโบโซมขนาด 80S ประกอบด้วยชิ้นเล็ก (40S) และชิ้นใหญ่ (60S) ชิ้นใหญ่ประกอบด้วย 5S RNA (มีนิวคลีโอไทด์ 120 เบส) 28S RNA (มีนิวคลีโอไทด์ 4700 เบส) 5.8S RNA (มีนิวคลีโอไทด์ 160 เบส) และโปรตีนประมาณ 49 ตัว ชิ้นเล็กมี 18S RNA ซึ่งมี 1900 เบสและโปรตีนประมาณ 33 ตัว[6] ในคลอโรพาสต์และไมโตคอนเดรียของยูคาริโอตพบไรโบโซมเช่นกัน มีขนาด 70S [6] ออร์แกเนลล์ทั้งสองชนิดนี้เชื่อว่าเคยเป็น แบคทีเรียมาก่อน และไรโบโซมของออร์แกเนลล์นี้ก็คล้ายของแบคทีเรีย[7]

ไรโบโซมส่วนใหญ่จะมีโครงสร้างหลักคล้ายกันแม้จะมีความต่างกันเรื่องขนาด การเกิดการเร่งปฏิกิริยาทั้งหมดของไรโบโซมเกิดขึ้นที่อาร์เอ็นเอ โปรตีนมีหน้าที่ช่วยให้โครงสร้างคงตัวเท่านั้น ความแตกต่างระหว่างไรโบโซมของแบคทีเรียและยูคาริโอตเป็นจุดที่นักวิทยาศาสตร์ใช้สร้าง ยาปฏิชีวนะเพื่อกำจัดเชื้อก่อโรคโดยไม่ทำลายเซลล์ของผู้ป่วย โดยยาปฏิชีวนะนั้นจะเจาะจงมีผลเฉพาะไรโบโซมขนาด 70S เท่านั้น[8] แม้ว่าไรโบโซมของไมโตคอนเดรียมีไรโบโซมที่คล้ายกับไรโบโซมของแบคทีเรีย แต่ยาปฏิชีวนะก็เข้าสู่ไมโตคอนเดรียได้ยาก [9]

โครงสร้างระดับอะตอม

แก้
 
โครงสร้างระดับอะตอมของไรโบโซมขนาด 50S จาก Haloarcula marismortui โปรตีนแสดงด้วยสีฟ้าและ RNA 2 สายแสดงด้วยสีส้มและสีเหลือง [10] ส่วนสีเขียวที่ตรงกลางของหน่วยย่อยนี้เป็นส่วนที่เร่งปฏิกิริยา

โครงสร้างโมเลกุลทั่วไปของไรโบโซมเป็นที่รู้จักตั้งแต่พ.ศ. 2513 และเริ่มรู้ละเอียดมากขึ้นใน พ.ศ. 2543 ในระดับอังสตรอม

รายงานชิ้นแรกที่ให้ข้อมูลทางด้านโครงสร้างของไรโบโซมในระดับอะตอมตีพิมพ์เผยแพร่ในราว พ.ศ. 2543 มีการเผยแพร่ข้อมูลเกี่ยวกับไรโบโซมขนาด 50S จาก อาร์เคีย, Haloarcula marismortui [10] ตามมาด้วยโครงสร้างของไรโบโซมขนาด 30S จาก Thermus thermophilus [5] [11] ในปีต่อมาราวเดือนพฤษภาคม พ.ศ. 2544 ได้มีการศึกษาโครงสร้างทั้งหมดของ ไรโบโซมขนาด70S ของT. thermophilus ซึ่งพบว่ามีขนาด 5.5 Ångström [12]

รายงานสองชิ้นที่มีการตีพิมพ์เผยแพร่ในเดือนพฤศจิกายน พ.ศ. 2548 ซึ่งแสดงโครงสร้างของไรโบโซมของ Escherichia coli ขนาดของไรโบโซมประมาณว่าราว 3.5 Ångström โดยใช้ x-ray crystallography[13] อีกสองสัปดาห์ต่อมาก็มีการเผยแพร่โครงสร้างที่ศึกษาด้วย กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอน [14] ซึ่งแสดงว่าไรโบโซมมีขนาด 11-15 Ångström ขณะกำลังสังเคราะห์โปรตีน

โครงสร้างระดับอะตอมชิ้นแรกของไรโบโซมที่ประกอบเข้ากับ tRNA และ mRNA มีการศึกษาด้วย X-ray crystallography โดยนักวิทยาศาสตร์สองกลุ่มพบว่ามีขนาด 2.8 Ångström[15] และ 3.7 Ångström.[16] โครงสร้างระดับนี้ช่วยให้เห็นการจับกันระหว่างไรโบโซมของ Thermus thermophilus กับ mRNA และ tRNAการจับกันระหว่างไรโบโซมกับ mRNA ขนาดยาวที่มี Shine-Dalgarno sequences พบว่ามีขนาด 4.5 - 5.5 Ångström [17]

การทำงาน

แก้
 
ไรโบโซมระหว่างการสังเคราะห์โปรตีน.

ไรโบโซมมีบทบาทสำคัญในการสังเคราะห์โปรตีนในสิ่งมีชีวิต โดยอ่านข้อมูลจาก mRNA ไปเป็น โปรตีน mRNA มี รหัสพันธุกรรม ซึ่งจะบอกถึงลำดับของกรดอะมิโนในโปรตีนนั้นๆ เมื่อใช้ mRNA เป็นแม่แบบ ไรโบโซมจะเปลี่ยนรหัสแต่ละตัว (3 นิวคลีโอไทด์) ไปจับคู่กับกรดอะมิโนที่ tRNA นำเข้ามา tRNA จะมีลำดับเบสที่เป็นคู่สมกับรหัสพันธุกรรมที่ปลายข้างหนึ่งและปลายอีกข้างหนึ่งจะจับกับกรดอะมิโน ชิ้นส่วนไรโบโซมชิ้นเล็กจะจับกับ tRNA ที่มีกรดอะมิโน เมไทโอนีน จับกับรหัส AUG บน mRNA แล้วจึงจับกับชิ้นส่วนขนาดใหญ่ ไรโบโซมมีส่วนที่จับกับ RNA สามด้านคือ A, P, และ E ด้าน A site จับกับ tRNA ที่มีกรดอะมิโน ด้าน P tRNA ที่จับกับเพปไทด์ที่สังเคราะห์ขึ้นใหม่ และด้าน E site จับกับ tRNA อิสระก่อนจะออกจากไรโบโซม การสังเคราะห์โปรตีนเริ่มต้นที่ รหัสพันธุกรรมเริ่มต้น AUG ใกล้กับปลาย 5' ของ mRNA mRNA จับกับด้าน P site ของไรโบโซมก่อน ไรโบโซมสามารถจำแนกรหัสพันธุกรรมเริ่มต้นโดยใช้ Shine-Dalgarno sequence ของ mRNA ในโปรคาริโอตและ Kozak box ในยูคาริโอต

 
ทรานสเลชันของ mRNA (1) โดยไรโบโซม (2) ไปเป็น พอลิเพปไทด์ (3) ไรโบโซมเริ่มที่รหัสพันธุกรรมเริ่มต้นของ mRNA (AUG) และสิ้นสุดที่รหัสพันธุกรรมหยุด (UAG)

หน่วยของไรโบโซมทั้งสองชิ้น (ชิ้นเล็ก และ ชิ้นใหญ่) จับกับรหัสพันธุกรรมเริ่มต้น (ทางปลาย 5' ของ mRNA) ไรโบโซมใช้ tRNA ที่เป็นคู่สมกับรหัสของ mRNA เพื่อรวมกรดอะมิโนเข้ากับพอลิเพปไทด์ ไรโบโซมจะเคลื่อนที่เข้าหาปลาย 3' ของmRNA โดยปกติในเซลล์แบคทีเรีย ไรโบโซมหลายอัน สามารถเข้ามาอ่านรหัสที่ mRNA เส้นเดียวกันได้พร้อมๆกัน เรียกว่าโพลีไรโบโซมหรือ โพลีโซม

การสังเคราะห์

แก้

ในเซลล์แบคทีเรีย การสังเคราะห์ไรโบโซมเกิดในไซโทพลาสซึมจากการทรานสคริปชันของไรโบโซมอลยีนที่เรียงตัวแบบโอเปอรอน ในยูคาริโอตและเซลล์แบคทีเรียบางชนิด การสังเคราะห์เกิดขึ้นทั้งในไซโทพลาสซึมและนิวคลีโอลัสของเซลล์ยูคาริโอต กระบวนการนี้เกี่ยวข้องกับการทำงานของโปรตีน 200 ชนิด และการตัดแต่ง rRNA สี่ชนิด แล้วจึงรวม rRNAs เข้ากับไรโบโซมอล โปรตีน

อ้างอิง

แก้
  1. ↑ Benne R, Sloof P (1987). "Evolution of the mitochondrial protein synthetic machinery". BioSystems. 21 (1): 51–68. doi:10.1016/0303-2647(87)90006-2. PMID 2446672.
  2. ↑ Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W (2007). "How ribosomes make peptide bonds". Trends Biochem. Sci. 32 (1): 20–6. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.007. PMID 17157507.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  3. ↑ Cech T (2000). "Structural biology. The ribosome is a ribozyme". Science. 289 (5481): 878–9. doi:10.1126/science.289.5481.878. PMID 10960319.
  4. ↑ G.E. Palade. (1955) "A small particulate component of the cytoplasm." J Biophys Biochem Cytol. Jan;1(1): pages 59-68. PMID 14381428
  5. ↑ 5.0 5.1 Schluenzen F, Tocilj A, Zarivach R, Harms J, Gluehmann M, Janell D, Bashan A, Bartels H, Agmon I, Franceschi F, Yonath A (2000). "Structure of functionally activated small ribosomal subunit at 3.3 angstroms resolution". Cell. 102 (5): 615–23. doi:10.1016/S0092-8674(00)00084-2. PMID 11007480.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  6. ↑ 6.0 6.1 6.2 6.3 The Molecular Biology of the Cell, fourth eddition. Bruce Alberts, et al. Garland Science (2002) pg. 342 ISBN 0-8153-3218-1
  7. ↑ The Molecular Biology of the Cell, fourth edition. Bruce Alberts, et al. Garland Science (2002) pg. 808 ISBN 0-8153-3218-1
  8. ↑ Recht MI, Douthwaite S, Puglisi JD (1999). "Basis for bacterial specificity of action of aminoglycoside antibiotics". EMBO J. 18 (11): 3133–8. doi:10.1093/emboj/18.11.3133. PMID 10357824.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  9. ↑ O'Brien, T.W., The General Occurrence of 55S Ribosomes in Mammalian Liver Mitochondria. J. Biol. Chem., 245:3409 (1971).
  10. ↑ 10.0 10.1 Ban N, Nissen P, Hansen J, Moore P, Steitz T (2000). "The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution". Science. 289 (5481): 905–20. doi:10.1126/science.289.5481.905. PMID 10937989.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (ลิงก์)
  11. ↑ Wimberly BT, Brodersen DE, Clemons WM Jr, Morgan-Warren RJ, Carter AP, Vonrhein C, Hartsch T, Ramakrishnan V. Structure of the 30S ribosomal subunit. Nature. 2000 Sep 21;407(6802):327-39. PMID 11014182
  12. ↑ Yusupov MM, Yusupova GZ, Baucom A, Lieberman K, Earnest TN, Cate JH, Noller HF. Crystal structure of the ribosome at 5.5 Å resolution. Science. 2001 May 4;292(5518):883-96. Epub 2001 Mar 29. PMID 11283358
  13. ↑ Schuwirth BS, Borovinskaya MA, Hau CW, Zhang W, Vila-Sanjurjo A, Holton JM, Cate JH. Structures of the bacterial ribosome at 3.5 Ångström resolution. Science. 2005 Nov 4;310(5749):827-34. PMID 16272117
  14. ↑ Mitra K, Schaffitzel C, Shaikh T, Tama F, Jenni S, Brooks CL 3rd, Ban N, Frank J. Structure of the E. coli protein-conducting channel bound to a translating ribosome. Nature. 2005 Nov 17;438(7066):318-24. PMID 16292303
  15. ↑ Selmer, M., Dunham, C.M., Murphy, F.V IV, Weixlbaumer, A., Petry S., Kelley, A.C., Weir, J.R. and Ramakrishnan, V. (2006). Structure of the 70S ribosome complexed with mRNA and tRNA. Science , 313, 1935-1942. PMID 16959973
  16. ↑ Korostelev A, Trakhanov S, Laurberg M, Noller HF. Crystal structure of a 70S ribosome-tRNA complex reveals functional interactions and rearrangements. Cell. 2006 Sep 22;126(6):1065-77
  17. ↑ Yusupova G, Jenner L, Rees B, Moras D, Yusupov M. Structural basis for messenger RNA movement on the ribosome. Nature. 2006 Nov 16;444(7117):391-4

แหล่งข้อมูลอื่น

แก้
เข้าถึงจาก "https://th.wikipedia.org/w/index.php?title=ไรโบโซม&oldid=11606803"