Ureāze
Ureāze funkcionāli pieder pie amilohidrolāzu un fosfotriesterāzu virsdzimtas.[1] Ureāze ir ferments, kas katalizē urīnvielas hidrolīzi līdz oglekļa dioksīdam un amonjakam saskaņā ar reakciju:
- (NH2)2CO + H2O → CO2 + 2NH3
Precīzāk, ureāze katalizē urīnvielas hidrolīzi ar amonjaka un uretānu veidošanos. Izveidotais uretāns degradējas ar spontānu hidrolīzi līdz amonjakam un oglekļa dioksīdam.[2] Ureāzes aktivitāte palielina apkārtējas vides pH līmeni, pateicoties amonjakam, kas ir sārmaina viela. Ureāze atrodas vairākās baktērijās, sēnēs, aļģēs, augos un dažos bezmugurkaulniekos, kā arī augsnē kā augsnes ferments. Ureāzes ir niķeli saturoši metālfermenti ar lielu molekulu masu.[3]
Atsauces
[labot šo sadaļu | labot pirmkodu]- ↑ Holm L. & Sander C. (1997). An evolutionary treasure: unification of a broad set of amidohydrolases related to urease. Proteins 28 (1): 72–82. doi:10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<72::AID-PROT7>3.0.CO;2-L. PMID 9144792.
- ↑ Zimmer M. (Apr. 2000). Molecular mechanics evaluation of the proposed mechanisms for the degradation of urea by urease. J. Biomol. Struct. Dyn. 17 (5): 787–97. doi:10.1080/07391102.2000.10506568. PMID 10798524.
- ↑ Krajewska B., van Eldik R. & Brindell M. (13 August 2012). Temperature- and pressure-dependent stopped-flow kinetic studies of jack bean urease. Implications for the catalytic mechanism. JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 17 (7): 1123–1134. doi:10.1007/s00775-012-0926-8. PMC 3442171. PMID 22890689.
.svg){kind=small} | Šis ar bioķīmiju saistītais raksts ir nepilnīgs. Jūs varat dot savu ieguldījumu Vikipēdijā, papildinot to. |