Receptor da transferrina
![]() | |
Receptor da transferrina 1, dímero, humano | |
Identificadores | |
Símbolo | TFRC |
Símbolos alt. | CD71, TFR1 |
Entrez | 7037 |
HUGO | 11763 |
OMIM | |
RefSeq | NM_003234 |
UniProt | P02786 |
Outros datos | |
Locus | Cr. 3 q29 |
Identificadores | |
Símbolo | TFR2 |
Símbolos alt. | HFE3, TFRC2 |
Entrez | 7036 |
HUGO | 11762 |
OMIM | |
RefSeq | NM_003227 |
UniProt | Q9UP52 |
Outros datos | |
Locus | Cr. 7 q22 |
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/bd/IREBP_Fe_gl.png/220px-IREBP_Fe_gl.png)
O receptor da transferrina (TfR) é unha proteína transportadora da superficie celular, que transporta transferrina. É necesario para a importación de ferro ao interior da célula e está regulado en resposta á concentración intracelular de ferro. Cando a transferrina do plasma sanguíneo, que transporta ferro, se une a este receptor, o complexo transferrina-ferro é introducido na célula por medio de endocitose mediada por receptor, o que permite á célula obter ferro.[1]
Tipos
[editar | editar a fonte]Hai dous tipos de receptores da transferrina, chamados TFR1 (ou TFRC ou CD71) e TFR2.
Regulación
[editar | editar a fonte]As concentracións baixas de ferro promoven un incremento dos niveis do receptor de transferrina, para que se incremente así a captación de ferro e se manteña a homeostase do ferro.
A produción de TfR na célula está regulada de acordo cos niveis de ferro por medio das proteínas de unión ao elemento de resposta ao ferro (IRE-BP), tamén chamadas Proteínas Reguladoras do Ferro (IRP). Estas proteínas únense á estrutura en forquita chamada IRE, que se encontra na rexión 3' UTR do ARNm do receptor da transferrina. Unha vez que estas proteínas se unen ao receptor, inhíbese a degradación do ARNm do receptor, polo que se produce máis receptor. Cando hai moito ferro, estas proteínas non están unidas ao ARNm, que se degrada e non se produce receptor.
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Qian ZM, Li H, Sun H, Ho K (2002). "Targeted drug delivery via the transferrin receptor-mediated endocytosis pathway". Pharmacol. Rev. 54 (4): 561–87. PMID 12429868. doi:10.1124/pr.54.4.561. (DOI inactivo) Figura 3: Captación do ferro polas células mediada polo ciclo da transferrina e do receptor da transferrina 1.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Outros artigos
[editar | editar a fonte]Bibliografía
[editar | editar a fonte]- Testa U, Kühn L, Petrini M, Quaranta MT, Pelosi E, Peschle C (1991). "Differential regulation of iron regulatory element-binding protein(s) in cell extracts of activated lymphocytes versus monocytes-macrophages". J. Biol. Chem. 266 (21): 13925–30. PMID 1856222.
- Daniels TR, Delgado T, Rodriguez JA, Helguera G, Penichet ML (2006). "The transferrin receptor part I: Biology and targeting with cytotoxic antibodies for the treatment of cancer". Clin. Immunol. 121 (2): 144–58. PMID 16904380. doi:10.1016/j.clim.2006.06.010.; Figure 3: Cellular uptake of iron through the Tf system via receptor-mediated endocytosis.
- Daniels TR, Delgado T, Helguera G, Penichet ML (2006). "The transferrin receptor part II: targeted delivery of therapeutic agents into cancer cells". Clin. Immunol. 121 (2): 159–76. PMID 16920030. doi:10.1016/j.clim.2006.06.006.
Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- MeshName Transferrin+receptor [1]
- Okam M (2001-01-29). "Transerrin and Iron Transport Physiology". Information Center for Sickle Cell and Thalassemic Disorders. Brigham and Women's Hospital and Harvard Medical School. Arquivado dende o orixinal o 07 de marzo de 2007. Consultado o 2010-12-19.