Orientations of Proteins in Membranes
Orientations of Proteins in Membranes (OPM) database (base de datos Orientacións de Proteínas en Membranas) é unha base de datos que proporciona as posicións espaciais das estruturas das proteínas de membrana na bicapa lipídica.[1][2][3][4] As posicións da proteína calcúlanse usando un modelo de solvatación implícita da bicapa lipídica.[5][6] Os resultados dos cálculos foron verificados comparándoos con estudos experimentais da disposición espacial das proteínas transmembrana e periféricas de membrana.[4][7][8][9][10][11][12]
As estruturas das proteínas tómanse de Protein Data Bank. OPM tamén proporciona unha clasificación estrutural de proteínas asociadas a membranas en familias e superfamilias, e a topoloxía na membrana, a estruturas cuaternarias de proteínas no seu estado unido á membrana, e o tipo de membrana de destino para cada proteína. Poden descargarse os ficheiros coordinados cos límites de membrana calculados. O sitio permite a visualización de estruturas proteicas con límites de membrana planos por medio de Jmol, MDL Chime, WebMol e Discovery Studio.
Esta base de datos foi amplamente utilizada en estudos experimentais e teóricos de proteínas asociadas á membrana.[13][14][15][16][17] Porén, as estruturas de moitas proteínas asociadas a membrana non están incluídas na base e datos se non se poden predicir computacionalmente. Este é o caso cando todas as partes ancoradas na membrana das proteínas (hélices alfa anfifílicas, residuos non polares expostos, ou residuos de aminoácidos lipidados) se perden nas estruturas experimentais.[4]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ ST NetWatch: Protein Databases Arquivado 02 de xuño de 2013 en Wayback Machine. review of OPM in Signal Transduction NetWatch list from Science
- ↑ Lomize, Mikhail A.; Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D.; Mosberg, Henry I. (2006). "OPM: Orientations of Proteins in Membranes database" (PDF). Bioinformatics 22 (5): 623–625. PMID 16397007. doi:10.1093/bioinformatics/btk023.
- ↑ Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D.; Lomize, Mikhail A.; Mosberg, Henry I. (2006). "Positioning of proteins in membranes: A computational approach" (PDF). Protein Science 15 (6): 1318–1333. PMC 2242528. PMID 16731967. doi:10.1110/ps.062126106.
- ↑ 4,0 4,1 4,2 Lomize, Andrei L; Pogozheva, Irina D.; Lomize, Mikhail A.; Mosberg, Henry I. (2007). "The role of hydrophobic interactions in positioning of peripheral proteins in membranes" (PDF). BMC Structural Biology 7 (44): 44. PMC 1934363. PMID 17603894. doi:10.1186/1472-6807-7-44.
- ↑ Lomize, AL; Pogozheva, ID; Mosberg, HI (2011). "Anisotropic solvent model of the lipid bilayer. 1. Parameterization of long-range electrostatics and first solvation shell effects". Journal of chemical information and modeling 51 (4): 918–929. PMC 3089899. PMID 21438609. doi:10.1021/ci2000192.
- ↑ Lomize, AL; Pogozheva, ID; Mosberg, HI (2011). "Anisotropic solvent model of the lipid bilayer. 2. Energetics of insertion of small molecules, peptides, and proteins in membranes". Journal of chemical information and modeling 51 (4): 930–946. PMC 3091260. PMID 21438606. doi:10.1021/ci200020k.
- ↑ Malmberg, Nathan J.; Falke, Joseph J. (2005). "Use of EPR power saturation to analyze the membrane-docking geometries of peripheral proteins: applications to C2 domains". Annu Rev Biophys Biomol Struct 34: 71–90. PMID 15869384. doi:10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534.
- ↑ Spencer, Andrew G.; Thuresson, Elizabeth; Otto, James C.; Song, Inseok; Smith, Tim; DeWitt, David L.; Garavito, R. Michael; Smith, William L. (1999). "The membrane binding domains of prostaglandin endoperoxide H synthases 1 and 2. Peptide mapping and mutational analysis". J Biol Chem 274 (46): 32936–32942. PMID 10551860. doi:10.1074/jbc.274.46.32936.
- ↑ Lathrop, Brian; Gadd, Martha; Biltonen, Rodney L.; Rule, Gordon S. (2001). "Changes in Ca2+ affinity upon activation of Agkistrodon piscivorus piscivorus phospholipase A2". Biochemistry 40 (11): 3264–3272. PMID 11258945. doi:10.1021/bi001901n.
- ↑ Kutateladze, Tatiana; Overduin, Michael (2001). "Structural Mechanism of Endosome Docking by the FYVE Domain". Science 291 (5509): 1793–1796. PMID 11230696. doi:10.1126/science.291.5509.1793.
- ↑ Tatulian, Suren A.; Qin, Shan; Pande, Abhay H.; He, Xiaomei (2005). "Positioning membrane proteins by novel protein engineering and biophysical approaches". J Mol Biol 351 (5): 939–947. PMID 16055150. doi:10.1016/j.jmb.2005.06.080.
- ↑ Hristova, Kalina; Wimley, William C.; Mishra, Vinod K.; Anantharamiah, G.M.; Segrest, Jere P.; White, Stephen H. (2 July 1999). "An amphipathic α-helix at a membrane interface: a structural study using a novel X-ray diffraction method". J Mol Biol 290 (1): 99–117. PMID 10388560. doi:10.1006/jmbi.1999.2840.
- ↑ Park, Yungki; Helms, Volkhard (2007). "On the derivation of propensity scales for predicting exposed transmembrane residues of helical membrane proteins". Bioinformatics 23 (6): 701–708. PMID 17237049. doi:10.1093/bioinformatics/btl653.
- ↑ Marsh, Derek; Jost, Micha; Peggion, Cristina; Toniolo, Claudio (2007). "TOAC spin labels in the backbone of alamethicin: EPR studies in lipid membranes". Biophys. J. 92 (2): 473–481. PMC 1751395. PMID 17056731. doi:10.1529/biophysj.106.092775.
- ↑ Punta, Marco; Forrest, Lucy R.; Bigelow, Henry; Kernytsky, Andrew; Liu, Jinfeng; Rost, Burkhard (2007). "Membrane protein prediction methods". Methods 41 (4): 460–474. PMC 1934899. PMID 17367718. doi:10.1016/j.ymeth.2006.07.026.
- ↑ Cherezov, V; Yamashita, E; Liu, W; Zhalnina, M; Cramer, WA; Caffrey, M (8 December 2006). "In Meso Structure of the Cobalamin Transporter, BtuB, at 1.95 Ångstrom Resolution". J. Mol. Biol. 364 (4): 716–734. PMC 1808586. PMID 17028020. doi:10.1016/j.jmb.2006.09.022.
- ↑ Páli, Tibor; Bashtovyy, Denys; Marsh, Derek (2006). "Stoichiometry of lipid interactions with transmembrane proteins - Deduced from the 3D structures". Protein Sci. 15 (5): 1153–1161. PMC 2242517. PMID 16641489. doi:10.1110/ps.052021406.
