Saltar ao contido

Amilase

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Revisión feita o 4 de outubro de 2024 ás 18:14 por Miguelferig (conversa | contribucións) (γ-Amilase)
(dif) ← Revisión máis antiga | Revisión actual (dif) | Revisión máis nova → (dif)

A amilase[1] é un enzima que hidroliza o amidón nos seus azucres sinxelos. É un importante enzima dixestivo que se atopa na saliva (amilase salivar) e no zume pancreático (amilase pancreática) e no intestinal (amilase intestinal ou entérica). As amilases son hidrolases glicosídicas e actúan nos enlaces α-1,4-glicosídico. Foi o primeiro enzima descuberto, co nome de diastase.

Clasificación

[editar | editar a fonte]
Alfa-amilase
Amilase salivar humana: ión calcio en caqui pálido, cloruro en verde. PDBe - 1SMD[2]
Identificadores
Número EC 3.2.1.1
Número CAS 9000-90-2
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO
Beta-amilase
Estrutura da beta-amilase de cebada. PDBe - 2xfr[3]
Identificadores
Número EC 3.2.1.2
Número CAS 9000-91-3
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO
Gamma-amilase. Glucano 1,4-alfa-glicosidase
Identificadores
Número EC 3.2.1.3
Número CAS 9032-08-0
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO

Hai tres tipos de amilase:

α-amilase β-amilase γ-amilase
Fonte Animais, plantas, microbios Plantas, microbios Animais, microbios
Tecido Glándula salivar, páncreas Sementes, froitos Intestino delgado
Sitio de corte Aleatoriamente en enlaces glicosídicos α-1,4 Segundo enlace glicosídico α-1,4 Último enlace glicosídico α-1,4
Produtos de reacción Maltosa, dextrina etc. Maltosa Glicosa
pH óptimo 6,7–7,0 5,4–5,5 4,0–4,5
temperatura óptima en produción de cervexa 68–74 °C 58–65 °C 63–68 °C

α-Amilase

[editar | editar a fonte]

As α-amilases son enzimas dixestivos que se atopan en animais, plantas, fungos (ascomicetos e basidiomicetos) e bacterias. Tanto a amilase pancreática coma a amilase salivar e intestinal humanas pertencen a este tipo. O seu pH óptimo é de 6,7 a 7,0.

β-Amilase

[editar | editar a fonte]

As β-amilases son sintetizadas por plantas, fungos e bacterias. O seu pH óptimo é de 12. É o enzima que hidroliza o amidón da froita en maltosa durante a maduración, achegando así o sabor doce da froita madura.

γ-Amilase

[editar | editar a fonte]

A γ-amilase é a que ten un pH óptimo máis ácido de todas as amilases. Corta enlaces glicosídicos α(1–6) e tamén o último enlace glicosídico α-1,4 do extremo non redutor da amilosa e amilopectina, rendendo glicosa.

Xenética

[editar | editar a fonte]

No ser humano as amilases están ligadas á rexión 1q21 do cromosoma 1.

  1. Definicións no Dicionario da Real Academia Galega e no Portal das Palabras para amilase.
  2. Ramasubbu, N.; Paloth, V.; Luo, Y.; Brayer, G. D.; Levine, M. J. (1996). "Structure of Human Salivary α-Amylase at 1.6 Å Resolution: Implications for its Role in the Oral Cavity". Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 52 (3): 435–446. doi:10.1107/S0907444995014119. PMID 15299664.
  3. Rejzek, M.; Stevenson, C. E.; Southard, A. M.; Stanley, D.; Denyer, K.; Smith, A. M.; Naldrett, M. J.; Lawson, D. M. et al. (2011). "Chemical genetics and cereal starch metabolism: Structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase". Molecular BioSystems 7 (3): 718–730. doi:10.1039/c0mb00204f. PMID 21085740.