ADN polimerase: Diferenzas entre revisións

Explorar o historial de forma interactiva

← Edición máis vella

Contido eliminado Contido engadido

VisualTexto wiki

Revisión como estaba o 21 de agosto de 2018 ás 19:53 editar InternetArchiveBot (conversa \| contribucións) Bots 245.869 edicións Recuperando 1 fontes e etiquetando 0 como mortas. #IABot (v2.0beta8) ← Edición máis vella		Revisión actual feita o 18 de marzo de 2024 ás 18:09 editar desfacer Breobot (conversa \| contribucións) Bots 110.616 edicións m Reemplazos con Replacer: «ente» Etiqueta: ReplacerTool [2.0]
(Non se amosan 6 revisións feitas por 2 usuarios.)
Liña 20: As ADN polimerases son moi utilizadas nos experimentos de bioloxía molecular. == Variación ~~ente~~entre especies == As ADN polimerases teñen unha estrutura moi [[secuencia conservada\|conservada]], o cal significa que as súas subunidades catalíticas varían en conxunto moi pouco dunha especie a outra. As estruturas conservadas xeralmente exercen función importantes e insubstituíbles na célula, o mantemento das cales produce unha serie de vantaxes. Algúns virus tamén codifican ADN polimerases especiais, como a [[ADN polimerase do virus da hepatite B]], que replica especificamente ARN viral, e as [[~~transcritase~~transcriptase inversa\|~~transcritases~~transcriptases inversas]] dos [[retrovirus]], as cales polimerizan ADN a partir dun molde de [[ARN]]. == Familias de ADN polimerases == Liña 105: === Familia RT === Algúns virus tamén codifican ADN polimerases especiais, como a ADN polimerase do virus da hepatite B. Estas poden replicar selectivamente ADN viral de diversos modos. Os retrovirus codifican unha ADN polimerase especial chamada ~~transcritase~~transcriptase inversa, que e unha ADN polimerase ARN dependente (RdDp). Polimeriza ADN a partir dun molde de ARN. A familia da ~~transcritase~~transcriptase inversa contén exemplos de polimerases de retrovirus e de eucariotas. As polimerases eucarióticas están xeralmente restrinxidas a [[telomerase]]s. Estas polimerases utilizan un molde de ARN para sintetizar a fibra de ADN. == ADN polimerases procarióticas == Liña 114: * '''[[ADN polimerase III\|Pol III]]''': A principal polimerase bacteriana (responsable da elongación da cadea); ten actividae de exonuclease 3'→5' (corrección de probas). Forma un [[complexo proteico]] de moitas subunidades chamado [[holoencima ADN polimerase III]]. * '''[[ADN polimerase IV\|Pol IV]]''': Unha polimerase da famiilia Y; implicada na reparación SOS e na reparación translesión. * '''[[~~ADNA~~ADN polimerase V\|Pol V]]''': Unha polimerase da familia Y; participa no salto (''by-pass'') da zona danada; implicada na reparación SOS e na reparación translesión. == ADN polimerases eucarióticas == Os eucariotas teñen polo menos 15 ADN polimerases.<ref>{{Cita publicación periódica\| author=I. Hubscher, U.; Maga, G.; Spadari, S. \| date=2002 \| title=Eukaryotic DNA polymerases\| url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2002_71/page/133 \| journal = Annual Review of Biochemistry \| volume = 71\| pmid=12045093 \| doi = 10.1146/annurev.biochem.71.090501.150041\| pages=133–63}}</ref> * [[POLA1]], [[POLA2]], [[PRIM1]], [[PRIM2]]: '''[[ADN polimerase alfa\|Pol α]]''': O complexo Pol α (complexo pol α-ADN primase) consta de catro subunidades: a subunidade catalítica POLA1, a subunidade reguladora POLA2, e as subunidades primase pequena e grande PRIM1 e PRIM2, respectivamente. Unha vez que a primase creou o [[cebador]] ou ''primer'' de ARN, a Pol α comeza a replicación elongando o cebador uns 20 nucleótidos. É membro da familia B de ADN polimerases. * [[POLB]]: '''[[ADN polimerase beta\|Pol β]]''': Implicada na raparación do ADN, na reparación de excisión de bases e na síntese para encher zonas ausentes. Liña 123: * [[POLD1]], [[POLD2]], [[POLD3]], [[POLD4]]: '''[[ADN polimerase delta\|Pol δ]]''': Moi activa na replicación e ademais con actividade exonuclease 3'→5' de corrección de probas. Pénsase que é a principal polimerase implicada na síntese da fibra retardada do ADN, pero aínda se debate o seu papel <ref name="Scott D McCulloch; Thomas A Kunkel 148-161">{{Cita publicación periódica\| author=Scott D McCulloch; Thomas A Kunkel \| date=01/2008 \| title=The fidelity of DNA synthesis by eukaryotic replicative and translesion synthesis polymerases \| journal = Cell Research \| volume = 18\| pages= 148–161 \| pmid=18166979 \| doi = 10.1038/cr.2008.4\| issue=1}}</ref>. * [[POLE]], [[POLE2]], [[POLE3]]: '''[[Pol ε]]''': Tamén moi activa na replicación e ademais con actividade exonuclease 3'→5' de corrección de probas. Moi relacionada con pol δ, e crese que é a principal polimerase implicada na síntese da fibra condutora ou guía do ADN <ref>{{Cita publicación periódica\| author=Pursell, Z.F. et al. \| date=2007 \| title= Yeast DNA Polymerase ε Participates in Leading-Strand DNA Replication \| journal=Science \| volume= 317 \| pages= 127–130 \| pmid=17615360 \| doi=10.1126/science.1144067\| issue=5834\| pmc=2233713}}</ref>, pero aínda se discute o seu papel <ref name="Scott D McCulloch; Thomas A Kunkel 148-161" />. * [[POLH]], [[POLI]], [[POLK]], : '''[[ADN polimerase eta\|η]]''', '''ι''', '''[[POLK\|κ]]''', e '''Rev1''' son polimerases da familia Y e '''Pol ζ''' é da familia B. Estas polimerases están implicadas no salto (''by-pass'') da zona do ADN danada.<ref>{{Cita publicación periódica\| author=I. Prakash, S.; Johnson, R. E.; Prakash, L. \| date=2005 \| title= Eukaryotic translesion synthesis DNA polymerases: specificity of structure and function \| url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2005_74/page/317 \| journal= Annual Review of Biochemistry \| volume= 74 \| pages= 317–53\| doi=10.1146/annurev.biochem.74.082803.133250 \| pmid=15952890}}</ref> * Coñécense tamén outras polimerases eucarióticas, que non foron ben caracterizadas aínda, que son: ** [[POLQ]] e [[ADN polimerase nu\|POLN]]: '''θ''' e '''ν''' Liña 144: === Ligazóns externas === * {{Cita publicación periódica \|author=Burgers P \|title=Eukaryotic DNA polymerases: proposal for a revised nomenclature \|journal=J. Biol. Chem. \|volume=276 \|issue=47 \|pages=43487–90 \|year=2001 \|pmid=11579108 \|doi= 10.1074/jbc.R100056200 \|author2=Koonin E \|author3=Bruford E \|display-authors=3 \|last4=Blanco \|first4=L \|last5=Burtis \|first5=KC \|last6=Christman \|first6=MF \|last7=Copeland \|first7=WC \|last8=Friedberg \|first8=EC \|last9=Hanaoka \|first9=F}} * [http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=3 PDB Molecule of the Month - pdb3_1]{{Webarchive\|url=https://web.archive.org/web/20120718081722/http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=3 \|date=18 de xullo de 2012 }} * [https://web.archive.org/web/20101204113327/http://researchnews.osu.edu/archive/repprot.htm Unusual repair mechanism in DNA polymerase lambda, Ohio State University] * [http://www.nlm.nih.gov/cgi/mesh/2011/MB_cgi?mode=&term=DNA+polymerases MeshName - DNA+polymerases ] * [http://enzyme.expasy.org/EC/2.7.7.7 Número EC 2.7.7.7] * [http://wehi.edu.au/education/wehitv/molecular_visualisations_of_dna/ Animación do ADN Polimerase, WEHI, minuto 1:45] {{Webarchive\|url=https://web.archive.org/web/20141205094324/http://www.wehi.edu.au/education/wehitv/molecular_visualisations_of_dna/ \|date=05 de decembro de 2014 }} {{Commonscat\|DNA polymerases}}