Edukira joan

Hemoglobina: berrikuspenen arteko aldeak

Wikipedia, Entziklopedia askea
Ezabatutako edukia Gehitutako edukia
svg
Josu (eztabaida | ekarpenak)
No edit summary
17. lerroa: 17. lerroa:
Oxigenoak odolean disolbatzeko duen gaitasun txikia dela eta, hemoglobina beharrezkoa da. Antzeko zerbait gertatzen da karbono dioxidoarekin, hau bikarbonato bezala garrraiatzen da odolean.
Oxigenoak odolean disolbatzeko duen gaitasun txikia dela eta, hemoglobina beharrezkoa da. Antzeko zerbait gertatzen da karbono dioxidoarekin, hau bikarbonato bezala garrraiatzen da odolean.


Hemoglobina oxigenoari lotuta dagoenean [[oxihemoglobina]] izena hartzen du, karbono dioxidoari lotuta badago aldiz, [[karbaminohemoglobina]]. Karbono dioxidoa hemoglobinari lotzean. honek oxigenoa lotzeko duen gaitasuna jaitsi egiten da. Hau, Borh efektua bezala ezagutzen da.
Hemoglobina oxigenoari lotuta dagoenean [[oxihemoglobina]] izena hartzen du, karbono dioxidoari lotuta badago aldiz, [[karbaminohemoglobina]]. Karbono dioxidoa hemoglobinari lotzean, honek oxigenoa lotzeko duen gaitasuna jaitsi egiten du. Hau, Borh efektua bezala ezagutzen da.


Hemoglobinak oxigenoa hartzeko duen ahalmena asko murrizten da [[karbono monoxido]]a (CO) aurrean, bi gasek lehia egiten dutelako hemoglobinari lotzeko (karbono monoxidoa hemoglobinari lotzen zaio oxigenoa lotzen zaion leku berean). Hala ere, hemoglobinak afinitate askoz handiagoa du karbono monoxidoarekiko (CO) oxigenoarekiko baino, 200 aldiz gehiago edo. Horrek esan nahi du CO eta O<sub>2</sub> daudenean, hemoglobinak CO hartuko duela oxigenoaren ordez.
[[Karboxihemoglobina]] hemoglobina [[karbono monoxido]]arekin elkartzearen ondorioz sortzen da. Honek oxigenoak baino 200 aldiz afinitate gehiago du proteinarekin eta ondorioz desplazatu egiten du oxigenoa. Karboxihemoglobinak heriotza eragiten du kontzentrazio handietan, oxigenoa ehunetara iristea oztopatzen baitu.


Hori dela eta, CO oso gas toxikoa da, heriotza eragin dezakeena. Karbono monoxidoaren intoxikazioak asfixia eragiten du, biktimaren [[ehun]]ek ez baitute oxigenoa jasotzen (oxigenoaren ordez CO eramaten baitu hemoglobinak). Karbono monoxidoarekin konbinatzen denean, gorri koloreko konposatu bat eratzen du hemoglobinak, [[karboxihemoglobina]] izenekoa; horrek ematen die karbono monoxido intoxikazioaren ondorioz hildako biktimei duten kolore arrosa berezia.
Zelula gorrietan hemoglobinak oxigenoa lotzeko duen gaitasuna aldatzen duen konposatu garrantzitsuena [[bifosfoglizerato]]a da. Hemoglobinari lotu eta lau kateen erdian kokatzen da, baina hau oxigenorik gabe dagoenean bakarrik. Bestela, tartea ez baita nahikoa handia bertara sartzeko. Konposatu honek ez dio hemoglobinari oxigenoa lotzeko beharrezkoa duen konformazioa hartzen utziko. KOnposatu honek mendizaleak altuetara ohitzeko dituzten zailtasunekin zerikusia du, oxigenoaren askapena errazten baitu.

Era berean, hemoglobinak ere afinitatea du [[zianuro]]arekiko (CN), sufre monoxidoarekiko (SO) eta nitrogeno dioxidoarekiko (NO<sub>2</sub>). Substantzia horiek guztiak toxikoak dira, oxigenoa eta hemoglobinaren arteko lotura eragozten dutelako.


[[Kategoria:Proteinak]]
[[Kategoria:Proteinak]]

16:30, 21 apirila 2011ko berrikusketa

Hemoglobina odolaren heteroproteina da, ugaztun eta beste ornodun batzuen globulu gorrietan dagoena. Bere eginkizun nagusia oxigenoaren garraioa da, arnas-aparatutik gorputzeko ehunetara.

Pigmentu gorria da, eta odolari gorri kolorea ematen dio. Bere pisu molekularra 64.000 Daltonekoa da.

Hemo taldea

Hemoglobina, heteroproteina guztien antzera, talde proteikoz (proteinaz) eta talde prostetikoz (molekula ez-proteikoz) osatuta dago. Hemoglobinaren talde prostetikoa eraztun tetrapirrolikoa da, erdian burdin atomoa duena (ikusi irudia). Talde prostetikoari hemo taldea deritzo.

Lau kate polipeptidikoek osatzen dute hemoglobina molekula, kate bakoitzak hemo talde bat duelarik. Oxigenoa hemo taldearen burdin atomoari lotzen zaio; hortaz, hemoglobina bakoitzak lau molekula oxigeno garraia dezake:

Hb + 4O2 -> Hb(O2)4

Globulu gorriak hiltzen direnean barruko hemoglobina askatzen da, eta ehunetan dauden makrofagoek hemoglobina hori hartzen dute, bilirrubinan eraldatuz.

Oxigenoa ez ezik, hemoglobinak karbono dioxidoa ere garraiatzen du. Oxigenoa biriketan lotu eta odolean zehar zeluletara garraiatzen duen bitartean, karbono dioxidoa metabolismoaren ondorioz gure zeluletan sortzen den produktua da eta biriketara garraiatzen du bertatik kanporatzeko.

Oxigenoak odolean disolbatzeko duen gaitasun txikia dela eta, hemoglobina beharrezkoa da. Antzeko zerbait gertatzen da karbono dioxidoarekin, hau bikarbonato bezala garrraiatzen da odolean.

Hemoglobina oxigenoari lotuta dagoenean oxihemoglobina izena hartzen du, karbono dioxidoari lotuta badago aldiz, karbaminohemoglobina. Karbono dioxidoa hemoglobinari lotzean, honek oxigenoa lotzeko duen gaitasuna jaitsi egiten du. Hau, Borh efektua bezala ezagutzen da.

Hemoglobinak oxigenoa hartzeko duen ahalmena asko murrizten da karbono monoxidoa (CO) aurrean, bi gasek lehia egiten dutelako hemoglobinari lotzeko (karbono monoxidoa hemoglobinari lotzen zaio oxigenoa lotzen zaion leku berean). Hala ere, hemoglobinak afinitate askoz handiagoa du karbono monoxidoarekiko (CO) oxigenoarekiko baino, 200 aldiz gehiago edo. Horrek esan nahi du CO eta O2 daudenean, hemoglobinak CO hartuko duela oxigenoaren ordez.

Hori dela eta, CO oso gas toxikoa da, heriotza eragin dezakeena. Karbono monoxidoaren intoxikazioak asfixia eragiten du, biktimaren ehunek ez baitute oxigenoa jasotzen (oxigenoaren ordez CO eramaten baitu hemoglobinak). Karbono monoxidoarekin konbinatzen denean, gorri koloreko konposatu bat eratzen du hemoglobinak, karboxihemoglobina izenekoa; horrek ematen die karbono monoxido intoxikazioaren ondorioz hildako biktimei duten kolore arrosa berezia.

Era berean, hemoglobinak ere afinitatea du zianuroarekiko (CN), sufre monoxidoarekiko (SO) eta nitrogeno dioxidoarekiko (NO2). Substantzia horiek guztiak toxikoak dira, oxigenoa eta hemoglobinaren arteko lotura eragozten dutelako.